헤파린 보조인자 II

Heparin cofactor II
서핀드 1
Protein SERPIND1 PDB 1jmj.png
사용 가능한 구조
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스SERPIND1, D22S673, HC2, HCF2, HCII, HLS2, LS2, TPH10, serpin 패밀리 D 멤버 1
외부 IDOMIM: 142360 MGI: 96051 HomoloGene: 36018 GenCard: SERPIND1
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈
앙상블
유니프로트
RefSeq(mRNA)

NM_000185

NM_008223
NM_001331047

RefSeq(단백질)

NP_000176

NP_001317976
NP_032249

장소(UCSC)Chr 22: 20.77 ~20.79 MbChr 16: 17.15 ~17.16 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

SERPIND1 유전자에 의해 코드된 단백질인 헤파린 보조인자 II(HCII)는 IIa를 억제하는 응고인자이며, 헤파린데마난 황산염의 보조인자('마이너 안티트롬빈')[5]이다.

유전자에 의해 코드된 제품은 세린단백질가수분해효소억제제이며, 이는 황산피부나 헤파린의 존재 에서 트롬빈을 빠르게 억제한다.그 유전자는 5개의 엑손과 4개의 인트론을 포함하고 있다.이 단백질은 항트롬빈 III알파-1 항트립신 슈퍼패밀리의 다른 구성원들과 상동성을 공유합니다. 유전자의 돌연변이는 헤파린 보조인자 II [5]결핍과 관련이 있다.헤파린 보조인자 II 결핍은 트롬빈 생성을 증가시키고 과응고 상태를 초래할 수 있다.

헤파린 보조인자 II의 정제 실험이 1981년에 수행되었는데, 이 실험에서 단백질의 정제된 버전이 단일 폴리펩타이드 [6]사슬로 구성된다는 것이 발견되었다.추가 실험에서 β-메르캅토에탄올이 존재하는지 여부는 겔 전기영동에서의 HCII의 활성에 영향을 미치지 않는 것으로 나타났다.β-메르캅토에탄올은 일반적으로 분자 내 디술피드 결합의 감소에 사용되지만, 겔 전기영동 결과 HCII는 이러한 결합을 가지지 않는 것으로 밝혀졌다.구조는 응고인자 [6]X뿐a 아니라 트롬빈을 효과적으로 억제하는 것으로 알려진 안티트롬빈 III(ATII)와 유사하다.이 실험은 HCII가 트롬빈 억제는 강하지만 응고 인자a X의 억제는 약하다는 것을 시사했다.

헤파린 보조인자 II는 백혈구 매개 단백질 분해와 관련이 있기 때문에 면역 반응에서 역할을 할 수 있으며, 이는 호중구 [7]단구와의 염증 반응에서 사이토카인을 방출한다.HCII는 트롬빈 억제제이지만 HCII가 없을 경우 혈전증 수치가 [7]현저히 높아지지 않기 때문에 그 역할에 의문이 제기되어 왔다.이것은 1981년 연구의 결과를 부정하지는 않지만, 새로운 발견은 단백질의 생물학적 메커니즘과 기능에 대한 더 많은 의문을 만들어낸다.그러나 이 보조 인자는 임산부의 트롬빈을 억제하여 혈전증으로부터 보호하는 더 강력한 능력을 보여준다.임산부들은 상처 복구, 응고, 그리고 몸 전체의 전반적인 유지에 관여할 것으로 예상되는 다당류인 피부탄 황산염뿐만 아니라 헤파린 보조인자 II의 증가된 수치를 보였다.혈전증을 앓은 임산부도 헤파린 보조인자 II의 수치가 낮을 가능성이 높지만, 이것이 원인인지는 [8]아직 밝혀지지 않았다.

레퍼런스

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00009937 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000022766 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ a b "Entrez Gene: SERPIND1 serpin peptidase inhibitor, clade D (heparin cofactor), member 1".
  6. ^ a b Tollefsen, D M; Majerus, D W; Blank, M K (March 1982). "Heparin cofactor II. Purification and properties of a heparin-dependent inhibitor of thrombin in human plasma". Journal of Biological Chemistry. 257 (5): 2162–2169. doi:10.1016/s0021-9258(18)34900-7. ISSN 0021-9258. PMID 6895893.
  7. ^ a b Brummel-Ziedins, Kathleen; Mann, Kenneth G. (2018-01-01). "Molecular Basis of Blood Coagulation". Hematology: 1885–1905.e8. doi:10.1016/B978-0-323-35762-3.00126-8. ISBN 9780323357623.
  8. ^ Huntington, James A. (2005-01-01). "Heparin Activation of Serpins". Chemistry and Biology of Heparin and Heparan Sulfate: 367–398. doi:10.1016/B978-008044859-6/50014-9. ISBN 9780080448596.

추가 정보

외부 링크