비글리칸

Biglycan
BGN
Protein BGN PDB 2ft3.png
식별자
별칭BGN, DSPG1, PG-S1, PGI, SLRR1A, Biglycan, SEMDX, MRLS
외부 IDOMIM: 301870 MGI: 88158 HomoloGene: 1293 GeneCard: BGN
직교체
인간마우스
엔트레스
앙상블
유니프로트
RefSeq(mRNA)

NM_001711

NM_007542

RefSeq(단백질)

NP_001702

NP_031568

위치(UCSC)Cr X: 153.49 – 153.51MbCr X: 72.53 – 72.54Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

비글리컨골격, 연골, 힘줄 등 다양한 세포외 매트릭스 조직에서 발견되는 작은 류신이 풍부한 반복 프로테오글리컨(SLRP)이다.인간에서 빅리칸은 X염색체에 위치한 BGN 유전자[5] 의해 암호화된다.

"빅리칸"이라는 이름은 피셔, 테르민, 영이 1989년 생물학 화학 저널에 기고한 글에서 제안되었다. 왜냐하면 프로테오글리칸은 이전에는 프로테오글리칸-I(PG-I)로 알려져 있었기 때문이다.[6]

구조

비글리컨은 류신이 풍부한 반복 부위를 포함하는 단백질 코어와 콘드로이틴 황산염(CS)이나 피부염 황산염(DS)으로 구성된 글리코사미노글리컨(GAG) 두 체인으로 구성되며 DS는 대부분의 결합조직에서 더욱 풍부하다.CS/DS 체인은 인간 빅리칸의 아미노산 5와 10에 부착되어 있다.[7]GAG 체인의 구성은 원산지 조직에 따라 다른 것으로 보고되었다.골리칸(GAG 체인 없음)의 비골리칸 형태는 인간의 관절연골에 나이가 들수록 증가한다.[8]

같은 조직에서 유래한 빅리칸과 데코린의 GAG 체인의 구성은 비슷한 것으로 보고되었다.[9]

빅리칸 핵심 단백질의 구조는 여러 종에 걸쳐 매우 보존되어 있다; 90% 이상의 호몰로지들은 쥐, 쥐, 소, 인간의 빅리칸 핵심 단백질에 대해 보고되었다.

함수

비글리칸은 뼈의 광물화에 역할을 한다고 여겨진다.빅리칸 억제 유전자(Bgn -/-)를 가진 녹아웃 생쥐는 빅리칸을 표현할 수 있는 생쥐보다 성장률이 떨어지고 질량이 낮은 골다공증 같은 표현형을 갖고 있다.[10]

빅리칸 코어 단백질은 성장 요인 BMP-4에 결합되어 생물 활동에 영향을 미친다.[11]또한 BMP-4가 골육상세포에 그 효과를 발휘하기 위해서는 빅리칸의 존재가 필요하다고 보고되었다.[12]또한 빅리칸이 TGF-베타 1에 속박된다는 증거도 있다.

상호작용

Biglycan은 핵심 단백질과 GAG 체인을 통해 콜라겐과 상호작용한다.[13][14]빅리칸이 콜라겐 타입 I보다 콜라겐 타입 II와 더 강하게 상호작용한다고 보고되었다.[15][16]비글리칸은 콜라겐의 동일한 결합 부위를 위해 장식과 경쟁하는 것으로 보도되었다.[13]

Biglycan은 SGCA상호작용하는 것으로 보여졌다.[17]

Biglycan은 특히 인간 혈관의 리포프로테인과 결합하는 데 중요한 프로토글리칸으로, 따라서 아테롬성 동맥경화의 중요한 원인이 된다.[18]

참조

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000182492 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000031375 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Traupe H, van den Ouweland AM, van Oost BA, Vogel W, Vetter U, Warren ST, Rocchi M, Darlison MG, Ropers HH (June 1992). "Fine mapping of the human biglycan (BGN) gene within the Xq28 region employing a hybrid cell panel". Genomics. 13 (2): 481–3. doi:10.1016/0888-7543(92)90279-2. PMID 1612609.
  6. ^ Fisher LW, Termine JD, Young MF (March 1989). "Deduced protein sequence of bone small proteoglycan I (biglycan) shows homology with proteoglycan II (decorin) and several nonconnective tissue proteins in a variety of species". J. Biol. Chem. 264 (8): 4571–6. PMID 2647739. Archived from the original on 2006-07-05. Retrieved 2009-04-25.
  7. ^ Roughley PJ, White RJ (September 1989). "Dermatan sulphate proteoglycans of human articular cartilage. The properties of dermatan sulphate proteoglycans I and II". Biochem. J. 262 (3): 823–7. doi:10.1042/bj2620823. PMC 1133347. PMID 2590169.
  8. ^ Roughley PJ, White RJ, Magny MC, Liu J, Pearce RH, Mort JS (October 1993). "Non-proteoglycan forms of biglycan increase with age in human articular cartilage". Biochem. J. 295 (2): 421–6. doi:10.1042/bj2950421. PMC 1134898. PMID 8240239.
  9. ^ Cheng F, Heinegård D, Malmström A, Schmidtchen A, Yoshida K, Fransson LA (October 1994). "Patterns of uronosyl epimerization and 4-/6-O-sulphation in chondroitin/dermatan sulphate from decorin and biglycan of various bovine tissues". Glycobiology. 4 (5): 685–96. doi:10.1093/glycob/4.5.685. PMID 7881183.
  10. ^ Xu T, Bianco P, Fisher LW, Longenecker G, Smith E, Goldstein S, Bonadio J, Boskey A, Heegaard AM, Sommer B, Satomura K, Dominguez P, Zhao C, Kulkarni AB, Robey PG, Young MF (September 1998). "Targeted disruption of the biglycan gene leads to an osteoporosis-like phenotype in mice". Nature Genetics. 20 (1): 78–82. doi:10.1038/1746. PMID 9731537.
  11. ^ Moreno M, Muñoz R, Aroca F, Labarca M, Brandan E, Larraín J (April 2005). "Biglycan is a new extracellular component of the Chordin-BMP4 signaling pathway". EMBO J. 24 (7): 1397–405. doi:10.1038/sj.emboj.7600615. PMC 1142540. PMID 15775969.
  12. ^ Chen XD, Fisher LW, Robey PG, Young MF (June 2004). "The small leucine-rich proteoglycan biglycan modulates BMP-4-induced osteoblast differentiation". FASEB J. 18 (9): 948–58. doi:10.1096/fj.03-0899com. PMID 15173106.
  13. ^ a b Schönherr E, Witsch-Prehm P, Harrach B, Robenek H, Rauterberg J, Kresse H (February 1995). "Interaction of biglycan with type I collagen". J. Biol. Chem. 270 (6): 2776–83. doi:10.1074/jbc.270.6.2776. PMID 7852349.
  14. ^ Pogány G, Hernandez DJ, Vogel KG (August 1994). "The in vitro interaction of proteoglycans with type I collagen is modulated by phosphate". Archives of Biochemistry and Biophysics. 313 (1): 102–11. doi:10.1006/abbi.1994.1365. PMID 8053669.
  15. ^ Vynios DH, Papageorgakopoulou N, Sazakli H, Tsiganos CP (September 2001). "The interactions of cartilage proteoglycans with collagens are determined by their structures". Biochimie. 83 (9): 899–906. doi:10.1016/S0300-9084(01)01332-3. PMID 11698112.
  16. ^ Bidanset DJ, Guidry C, Rosenberg LC, Choi HU, Timpl R, Hook M (March 1992). "Binding of the proteoglycan decorin to collagen type VI". J. Biol. Chem. 267 (8): 5250–6. PMID 1544908.
  17. ^ Bowe MA, Mendis DB, Fallon JR (2000). "The small leucine-rich repeat proteoglycan biglycan binds to alpha-dystroglycan and is upregulated in dystrophic muscle". J. Cell Biol. 148 (4): 801–10. doi:10.1083/jcb.148.4.801. PMC 2169361. PMID 10684260.
  18. ^ Fogelstrand P, Borén J (2012). "Retention of atherogenic lipoproteins in the artery wall and its role in atherogenesis". Nutrition, Metabolism, and Cardiovascular Diseases. 22 (1): 1–7. doi:10.1016/j.numecd.2011.09.007. PMID 22176921.

외부 링크