갈렉틴

Galectin
N-아세틸락토사민디머 복합체 인간 갈락틴-9의 구조로 탄수화물 결합부위 2개가 선명하게 표시됨

갈렉틴은 N-아세텔락토사민(Galβ1-3GlcNAc 또는 Galβ1-4GlcNAc)과 같이 β-갈락토사이드 당분에 특별히 결합하는 단백질 종류로 N-연계 또는 O-연계 글리코실화에 의해 단백질에 결합될 수 있다.안정성과 탄수화물 결합을 위한 이설화 결합에 의존해 S형 강의라고도 불린다.연속적으로 번호가 매겨지는 LGALS 유전자에 의해 암호화된 포유류에서 약 15개의 갈락틴이 발견되었다.갤럭틴-1, -2, -3, -4, -7, -7B, -8, -9, -9B, 9C, -10, -12, -13, -14, -16만이 인간에서 확인되었다.[1]갈락틴-5와 -6은 설치류에서 발견되는 반면 갈락틴-11과 -15는 양과 염소에서만 발견된다.갈락틴과의 구성원들은 또한 다른 포유류, 조류, 양서류, 물고기, 네마토드, 해면류, 그리고 몇몇 곰팡이에서도 발견되었다.대부분의 강의와는 달리, 그것들은 막으로 묶인 것이 아니라 내부와 세포외 기능을 모두 가진 수용성 단백질이다.그들은 뚜렷하지만 겹치는 분포를[2] 가지고 있지만 주로 세포질, 핵, 세포외 행렬 또는 순환에서 발견된다.많은 갈렉틴을 분비해야 하지만 고전적 분비물에 필요한 일반적인 신호 펩타이드 성분이 없다.이 비유전적인 분비 경로의 메커니즘과 이유는 알려져 있지 않다.[2]

구조

디메릭, 탠덤, 치메릭 갈렉틴의 기본 만화 구조.조광 갤럭틴은 서로 연관되어 있는 동일한 소단위 2개로 구성된다.탠덤 갤럭틴에는 링커 펩타이드 도메인을 통해 연결된 두 개의 뚜렷한 CRD가 있다.척추동물의 갈락틴-3으로만 구성된 키메라 갈락틴은 모노머로 존재하거나 다변형 형태로 존재할 수 있다.여기서는 펜타머로 표현된다.

갈렉틴 구조에는 세 가지 다른 형태가 있다: 조광체, 탠덤 또는 키메라.디메릭 갈렉틴은 원형 갈렉틴이라고도 불리는 호모디머로, 서로 연관되어 있는 두 개의 동일한 갈렉틴 서브유닛으로 구성되어 있다.이 범주에 속하는 갤럭틴은 갤럭틴-1, -2, -5, -7, -10, -11, -14, -15이다.탠덤 갈락틴은 한 폴리펩타이드 내에 최소 두 개의 구별되는 탄수화물 인식 영역(CRD)을 포함하고 있으므로 본질적으로 부차적인 것으로 간주된다.CRD는 작은 펩타이드 영역과 연결되어 있다.탠덤 갤럭틴은 갈락틴-4, -6, -8, -9, -12를 포함한다.마지막 갈락틴은 갈락틴-3으로 척추동물에서 키메라 범주에서 발견된 유일한 갈락틴이다.Galectin-3는 하나의 CRD와 긴 비선택 도메인을 가지고 있다.Galectin-3는 단일 형태로 존재할 수 있거나 비-렉틴 도메인을 통해 펜트아메리카 형태까지의 다중 복합체로 연관시킬 수 있다.[3]이를 통해 갈렉틴-3는 서로 다른 리간드와 형태 접착 네트워크 사이에서 효과적으로 브리지할 수 있다.멀티머 형성은 집중력에 의존한다.Galectin-3가 낮은 농도에 있을 때 그것은 단일성이며 접착을 억제할 가능성이 있다.그것은 통합과 같은 접착 단백질에 결합하고 다른 세포나 세포외 기질과의 추가적인 결합을 차단한다.갈락틴-3의 농도가 높을 때는 세포나 세포와 세포외 매트릭스 사이를 가교하여 접착을 돕는 큰 콤플렉스를 형성한다.갈렉틴의 많은 등소형태는 다른 스플리싱 변형 때문에 발견되었다.예를 들어, Galectin-8은 탠덤과 조광 형태 모두에 대해 7개의 다른 mRNA 인코딩을 가지고 있다.발현되는 갈락틴-8의 종류는 조직에 의존한다.[4]Galectin-9에는 링커 영역의 길이가 다른 세 개의 다른 ISO 형식이 있다.[4]

갈ectin 탄수화물 인식 영역(CRD)은 약 135개의 아미노산의 베타 시트로 구성된다.2장은 약간 구부러져 6개의 가닥이 오목한 면을 이루고 5개의 가닥이 볼록한 면을 이루고 있다.오목한 쪽은 탄수화물 리간드가 결합할 수 있는 홈을 형성하며, 이 홈은 선형 사타당 정도를 지탱할 수 있을 만큼 충분히 길다.[5]

리간드 바인딩

갈렉틴은 기본적으로 갈락토스와 그 파생물을 특징으로 하는 글리칸에 결합한다.그러나 생리학적으로 상당히 강한 결합을 위해 유당이나 N-아세틸락토사민을 필요로 할 가능성이 높다.일반적으로 설탕이 길수록 상호작용이 강해진다.예를 들어, 갈락틴-9는 N-아세틸락토사민 단량체보다 강한 친화력을 가진 폴리락토사민 체인에 결합한다.이것은 설탕과 결합 주머니 사이에서 더 많은 반 데르 발스 상호작용이 일어날 수 있기 때문이다.탄수화물 결합은 C형 강의와는 달리 칼슘에 독립적이다.리간드 결합 강도는 다음과 같은 여러 요인에 의해 결정된다.리간드와 갈렉틴 모두의 다중성, 탄수화물의 길이 및 탄수화물 인식영역에 대한 리간드의 표시 모드.서로 다른 갈락틴은 과당류가 표현되는 조직과 그들이 소유한 기능에 따라 과당 결합을 위한 뚜렷한 결합특성을 가지고 있다.그러나 각각의 경우에, 갈락토스는 구속력을 갖기 위해 필수적이다.N-아세틸락토사민과 복합된 갈락틴의 결정화 실험은 N-아세틸글루코사민(GlcNAc)의 갈락토스와 탄소-3의 탄소-4와 탄소-6 히드록실 그룹에서 단백질 내 아미노산의 측면 사슬에 대한 수소 결합 상호작용에 의해 결합이 발생한다는 것을 보여준다.그들은 이 설탕이 탄수화물 인식 영역 안에 들어맞지 않기 때문에 마노오스 같은 다른 설탕에 결합할 수 없다.갈락틴은 결합 포켓의 특성상 글리칸 내에서 단자당이나 내부 당분을 결합시킬 수 있다.이것은 같은 세포에 있는 두 리간드 사이 또는 다른 세포에 있는 두 리간드 사이의 브리지를 허용한다.[6]

함수

갤럭틴은 비교적 특수성이 넓은 대가족이다.따라서, 그것들은 셀-셀 상호작용의 조정, 셀-매트릭스 접착 및 트랜스메브레인 신호 전달을 포함한 다양한 기능을 가지고 있다.그들의 표현과 분비물은 잘 조절되어 있어서, 그것들이 발달하는 동안 다른 시간에 표현될 수 있음을 암시한다.[6]녹아웃 마우스 모델에서 개별 갈렉틴 유전자를 삭제해도 심각한 하자가 없다.필수 기능에 대한 중복이 상당하기 때문이다.갤럭틴의 함수 목록은 광범위하며, 그것들이 모두 발견되었을 것 같지는 않다.아래에 몇 가지 주요 기능이 설명되어 있다.

사멸

갈렉틴은 세포내 및 세포외 사망을 모두 조절할 수 있다는 점에서 구별된다.세포외적으로 세포의 바깥쪽에 있는 글리칸과 세포막을 가로질러 변환신호를 교차시켜 세포사멸을 직접 일으키거나 세포사멸을 유발하는 다운스트림신호를 활성화한다.[7]세포내에서는 세포의 운명을 조절하는 단백질을 직접 조절할 수 있다.많은 갈렉틴은 사멸의 역할을 한다.

  • 갈렉틴이 세포사멸을 조절하는 한 가지 필수적인 방법은 흉선에서 T세포의 양과 음의 선택을 조절하는 것이다.이 과정은 자가반응을 보이는 T세포의 순환을 막고 자기항원을 인식한다.갈락틴-1과 갈락틴-9 모두 흉선의 상피세포에 의해 분비되며 T세포 사멸을 중재한다.면역반응 후 활성화되고 감염된 T세포를 죽이기 위해서도 T세포 사망이 필요하다.이것은 또한 갈락틴-1과 갈락틴-9에 의해 매개된다.[7]Galectin-1은 T세포 표면에 많은 단백질을 결합하지만, 특히 CD7, CD43, CD45는 세포사멸에 관여한다.
  • 갈렉틴-7은 p53 촉진제 하에서 표현되며, UV 방사선에 의해 야기되는 것과 같은 DNA 손상 후 각질세포의 세포사멸을 규제하는 데 핵심적인 역할을 할 수 있다.[7][8]
  • Galectin-12 표현은 아디프세포의 세포사멸을 유도한다.[8]
  • Galectin-3는 세포사멸률을 증가시키는 생쥐의 녹아웃에 의해 증명된, 항 사멸 활성을 가진 유일한 갈렉틴인 것으로 나타났다.세포내 갈락틴-3는 항복구 단백질 계열인 Bcl-2 단백질과 연관될 수 있으며, 따라서 대상 세포에 대한 Bcl-2 결합을 강화할 수 있다.[7]반면에 갈락틴-3는 또한 친갑제일 수 있고 T세포와 중성미자의 죽음을 중재할 수 있다.[8]

T세포 수용체 활성화 억제

갈렉틴-3는 T세포 수용체(TCR) 활성화를 부정적으로 조절하는 데 필수적인 역할을 한다.T세포의 막에 갈렉틴-3에 의한 T세포 수용체와 기타 당단백질을 교차 연결하면 TCR의 군집을 방지하고 궁극적으로 활성화를 억제한다.이것은 자동 활성화를 방지한다.N-acetyllucosamine transferase V(GnTV)가 부족한 유전자이전 생쥐 실험을 통해 자가면역질환에 대한 감수성이 높아졌다.[6]GnTV는 T세포 수용체에 갈렉틴-3의 리간드인 폴리락토사민 체인을 합성하는데 필요한 효소다.이 knock-out은 galectin-3가 TCR의 자동 활성화를 막을 수 없다는 것을 의미하므로 T세포가 과민하게 된다.또한 면역계 내에서 갈락틴은 면역세포에 화학작용을 하고 염증성 사이토카인의 분비를 활성화시키는 것으로 증명되었다.[3]

접착

갈렉틴은 통합 매개 접착을 촉진하고 억제할 수 있다.통합 매개 접착력을 강화하기 위해 서로 다른 셀에 있는 두 글리칸 사이의 연결을 교차시킨다.이것은 세포들을 더 가깝게 만들어 결합이 이루어지도록 한다.또한 동일한 셀에 있는 두 개의 글리칸에 결합하여 접착을 방해할 수 있으며, 이는[9] 통합 결합 사이트를 차단한다.갈렉틴-8은 통합에 바인딩된 글리칸에 특수하며, 접착에 직접적인 역할을 하며 통합 고유의 신호 캐스케이드를 활성화한다.[10]

핵 프리 mRNA 스플라이싱

갈렉틴-1과 갈렉틴-3는 놀랍게도 스플라이소솜을 포함한 핵 리보뉴클레오프로틴 복합체와 연관되어 있는 것으로 밝혀졌다.[11]연구 결과, 유당과의 친화력 크로마토그래피에 의해 갈렉틴을 제거하면 스플리싱 활성이 상실되기 때문에 갈렉틴-1과 -3은 필요한 스플리싱 인자이다.[12]갈렉틴의 스플리싱 능력은 설탕을 결합하는 특성과는 무관한 것으로 보인다.탄수화물 인식 영역에 대한 현장 지향 돌연변이 유발 연구는 글리칸 결합을 제거하지만 스플라이소솜과의 연관성을 막지는 못한다.

ESCRT, mTOR, AMPK 및 자동 호파기를 제어하는 갤럭틴

세포질 갈락틴-8과 갈락틴-9는 라이소솜 막 손상에 대응하여 mTOR(mTORC1)과 PRKAA(AMPK)를 제어하는 것으로 나타났다.[13]라이소솜 천공 및 기타 내측염색 손상은 운동성 활성 제품을 생성하는 화학 물질, 결정 실리카, 아밀로이드 골재 및 세포질 유기 또는 무기 결정체, 그리고 미코박테리움 결핵과 같은 세포내 미생물 병원체와 같은 다양한 물질에 의해 발생할 수 있다. 이러한 손상은 모드에 의해 발생할 수 있다.리소솜에서 중합되는 막-황색 디펩타이드 전구체를 사용한 납.휴식의 경우, 동역학적 조건인 갈렉틴-8은 활성 상태에 있는 mTOR과 상호 작용하며, mTOR은 라이소솜막의 세포질(사이토팩셜) 쪽에 있다.단, 실외손상 조건, 즉 루메날리 방향 글리칸(글리코프로틴 및 글리콜리피드)의 노출을 초래하는 리소솜 손상 조건에서 갈락틴-8은 막 손상으로 노출된 시토면 글리칸을 인식하고 mTOR을 방출한다.대신 Galectin-8은 이제 SLC38A9, LAMTOR1, RRAGA/RRAGB(RagA/B)를 포함한 라이소솜 막에 위치한 mTOR 규제 단지에 바인딩된다.이 콤플렉스는 mTOR에 대한 친화력을 상실하여 리소솜에서 사이토솔로 mTOR의 불활성화 및 변환을 초래한다.갈락틴-8, SLC38A9, LAMTOR1, RRAGA/RRAGBB를 포함하는 손상 반응 복합체를 갈토르라고 한다.[13]갈락틴-3와 갈락틴-8은 또한 손상된 라이소솜에 자동포기 개시 기계를 조립하는 자가포기 수용체-조절기 TRIM16과 상호작용하는 반면,[14] 갈락틴-8은 살모넬라 손상 vacuole을 인식하는 자가포기 수용체 CALCOCO2(NDP52)와도 상호작용한다.[9]

세포막 손상에 대한 세포 반응에서 갈렉틴의 기능적 역할이 확대되고 있다. 예를 들어 갈렉틴-3는 라이소솜을 수리할 수 있도록 손상된 라이소솜에 ESCRT를 채용한다.[15]이것은 자동포자기에 의해 제거되지 않도록 내시경과 라이소좀을 수리하도록 유도되기 전에 발생한다.

갈락틴과 질병

갈렉틴은 풍부하고, 몸 주위에 널리 분포하며, 몇 가지 뚜렷한 기능을 가지고 있다.암, HIV, 자가면역질환, 만성염증, 이식 vs 숙주질환(GVHD), 알레르기 반응 등 광범위한 질병에 자주 연루되기 때문이다.가장 많이 연구되고 특성화된 메커니즘은 암과 HIV에 대한 것으로, 아래에 설명되어 있다.

암

암의 관점에서 가장 잘 이해되는 갈렉틴은 갈렉틴-3이다.Galectin-3가 악성형태로의 전환, 전이, 종양세포의 침습성 증가 등 종양과 관련된 공정에서 상당한 역할을 한다는 증거가 제시되고 있다.[16][17]갈락틴-3는 Ras와 같은 종양 유전자와 상호작용하고 증식을 촉진하는 다운스트림 신호 전달을 활성화하기 때문에 암에 관여한다는 중요한 증거가 있다.그것은 또한 세포 순환의 일부 단백질인 사이클린 E와 c-myc를 조절할 수 있는데, 이것은 추가적인 종양유전 특성을 줄 수도 있다.[16]갈락틴-3의 농도는 유방암을 포함한 일부 암환자의 순환에서 상승한다.그것은 또한 유방암 세포 표면의 글리칸과 결합되어 있는 것으로 확인되었다.암이 전이된 암 환자의 경우 갈렉틴-3가 여전히 더 높기 때문에 이 갈렉틴이 전이에 결정적인 역할을 하고 있음을 시사한다.[18]갈렉틴-3는 또한 매우 큰 투과성 뮤신인 MUC-1에 결합하는데, 이것은 암세포에서 긴 코어 2 타입 O-글리코실레이션에서 짧은 코어 1 타입 O-글리코실레이션으로 발현을 변화시킨다.코어 2 글리칸은 갈락토스 또는 시알산에서 종료되는 반면, 코어 1은 갈락토스 또는 시알산에서 종료되며, 코어는 큰 탄수화물 증설에 대한 잠재력이 있다.높은 수준의 MUC-1은 나쁜 예후와 전이의 잠재력 증가와 관련이 있다.이 암 관련 MUC-1은 갈락틴-3의 천연 리간드다.[18]정상 세포에서 MUC-1은 분극화가 뚜렷하고 세포 주위에서 보호막 역할을 하여 세포와 세포의 상호작용을 감소시킨다.유방암 세포에서는 갈락틴-3가 암과 연관된 MUC-1에 친화력이 높아 탈극화를 일으키고 세포의 보호막을 깨뜨린다는 가설이 제기된다.이것은 세포 표면에 작은 접착 분자를 노출시켜 E-selectin과 같은 내피 세포벽의 접착 단백질과 상호작용을 하여 혈류로 침입을 촉진시킨다.[18]실험 결과 MUC-1의 과도한 압박만으로는 전이 전위를 증가시키기에 충분하지 않으며, 실제로 혈류로 들어가는 종양 세포의 진입을 억제한다.MUC-1 외에 상향 조절된 갈렉틴-3가 있어야 암의 침습성 및 전이성을 높일 수 있다.[18]이것은 인간의 유방암 세포에서 갈락틴-3의 억제가 체외에서 악성 종양을 잃는다는 것을 보여주는 다른 연구들에 의해 뒷받침된다.[16]이것은 갈렉틴-3 억제제와 같은 암 치료법을 개발하는 실마리를 제공할 수 있다.

통합 매개 접착력을 높이는 갤럭틴-8은 일부 암에서 하향 조절되는 것으로 나타났다.[4]이것은 세포외 기질과의 통합이 전이를 예방하기 때문에 암에 유익하다.그러나 폐암 연구는 전이성 전위가 증가하면서 갈렉틴-8에 대한 접착력이 증가했음을 입증했으며, 이는 표면 표현 증가와 α3β1 통합의 활성화에 의해 매개될 수 있다.[17]

세포내 병원체 침입

Galectin-8은 내분성 무결성을 평가하는 데 특정한 역할을 하는 것으로 나타났다.박테리아나 바이러스와 같은 병원균이 세포에 휩싸인 후, 그들은 전형적으로 세포 내 영양소에 접근하기 위해 내포체를 빠져나가려고 한다.갈렉틴-8은 특히 엔도솜 내에서 발견되는 글리코실레이션과 결합하며 항균 자동포진을 활성화하는 어댑터 분자 CALCOCO2를 모집한다.[9]Galectin-3, galectin 8 and galectin-9 have been shown to play additional roles in autophagy both through control of mTOR (galectin-8) and AMPK (galectin-9),[13] and as a factor (galectin-3) in the assembly of the ULK1-Beclin 1-ATG16L1 initiator complex on TRIM16 during endomembrane damage.[14]

HIV

갈렉틴-1은 갈락토오스 결합 특수성으로 인해 HIV 감염을 강화한 것으로 밝혀졌다.HIV는 우선 CD4+ T세포와 면역체계의 다른 세포를 감염시켜 적응성 면역체계를 움직이지 못하게 한다.HIV는 gp120과 gp41로 구성된 바이러스성 봉투 당단백질 복합체를 결합해 CD4+ 세포를 감염시키는 바이러스다.gp120 당단백질에는 트리마노세 코어에 N글리칸, 높은 마노오스 올리고머, N-아세텔락토사민 체인의 두 종류가 들어 있다.[19]높은 마노오스 과점자는 병원체 관련 분자 패턴(PAMP)이며, 덴드리트 세포에서 발견된 C형 렉틴 DC-SIGN에 의해 인식된다.N-아세틸락토사민 체인은 갈락틴-1을 위한 리간드다.[20]갈렉틴-1은 흉선으로 표현된다.특히 Th1 세포에 의해 풍부하게 분비된다.[8][19]갈렉틴-1은 정상기능에서 T세포의 CD4 공동수용체에 있는 글리칸에 결합해 자동반응도를 방지한다.HIV가 존재하면 CD4 공동수용체와 gp120 리간드 사이에 갈렉틴이 교량되어 T세포의 HIV 감염이 촉진된다.Galectin-1은 HIV 감염에 필수적인 것은 아니지만 gp120과 CD4 사이의 결합 운동학을 가속화함으로써 그것을 돕는다. Galectin과 HIV 사이의 메커니즘에 대한 지식은 중요한 치료 기회를 제공할 수 있다.갈락틴-1 억제제는 항레트로바이러스 약물과 함께 사용하면 HIV의 감염률을 낮추고 약의 효능을 높일 수 있다.[21]갈렉틴-3는 비록 이 협회의 정확한 역할이 아직 결정되지 않았지만 HIV capsid를 제거하는 동안 HIV에 작용하는 HIV에 대한 세포독성 제한 요소인 TRIM5α를 결합한다.[22]몇몇 갈렉틴은 항바이러스 제한에 기여하는 것으로 알려진 다른 TRIM을 결합한다.

샤가스

Galectin–[23]1에 의해 감소된 심장 세포의 트라이파노소마 크루지 감염.

인간 갤럭틴 표

인간 갤럭틴 위치 함수 질병에 대한 영향
갈렉틴-1 흉선의 T 도우미 세포나 B 세포를[8] 둘러싸고 있는 스트롬 세포와 같은 면역 세포에 의해 분비된다.

근육, 뉴런, 신장에서도[2] 많이 발견됨

 B세포 수용체 활성화를 부정적으로 조절

T세포의[7] 세포사멸 활성화

Th1 및 Th17 면역 반응[8] 억제

사전 mRNA의 핵분열에 기여

 HIV 감염을 개선할 수 있음

종양 세포에서 조절된 상태로 발견됨

갈렉틴-2 위장관[25] T세포의 β-갈락토사이드에 선택적으로 결합하여 세포사멸을[25] 유도한다. 심근경색 위험
갈렉틴-3 와이드배포 친(pro) 또는 반(anti-apoptotic)일 수 있음(셀에 따라 다름)

JNK1을[8] 포함한 일부 유전자의 조절

사전 mRNA의 핵분열에 기여

교차 링크 및 접착 특성

세포질에서, Endomembrane 손상에[14] 따른 ULK1-Beclin-1-ATG16L1-TRIM16 복합체 형성을 돕는다.

 유방암을 포함한 일부 암에서 발생하는 업조절은 전이 가능성을 증가시킨다.

결핵 방역에[14] 연루됨

갤럭틴-4 장과 위 세포에[8] 단백질을 전달하는 역할을 나타내는 지질 뗏목에 높은 친화력으로 결합 염증성 장질환(IBD)[8]
갤럭틴-7 층화편평상피[8] 각질세포의 분화

p53에 의해 매개된 세포사멸 및 세포수리의 역할이 있을 수 있다.[8]

건선에서의 암의 영향
갤럭틴-8 와이드배포 세포외 매트릭스의 통합에 바인딩.[4]세포질에서, 대안으로 mTOR에 바인딩하거나 SLC38A9, LAMTOR1, RagA/B로[13] GALTOR 복합체를 형성한다. 일부 암의 하향 조정

결핵 방역에 연루됨

갤럭틴-9 신장

흉선[7]

시노비탈액

대식세포

 신장 내 요산수송체 기능

흉선세포와 Th1세포의[7][8] 세포사멸을 유도한다.

염증성 사이토카인을 분비하기 위해 덴드리트 세포의 성숙도를 높인다.세포질에서 라이소솜 손상에 대해 AMPK와 연관시켜 활성화한다[13].

 류마티스 관절염

결핵 방역에[13][27] 연루됨

갤럭틴-10 어시노필과 바소필로 표현됨 T세포증식 억제에 의한 면역체계에서의 필수적 역할 샤르코트에서 발견-천식의 레이든 결정체
갤럭틴-12 지방 조직 아디프세포의 세포사멸을 촉진한다.

아디포세 분화에[8] 관여함

 찾을 수 없음
갤럭틴-13 태반 리소포스포리파아제 임신 합병증

참조

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