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리신

Lysine
라이신과 혼동하지 말자.

리신
L-Lysin - L-Lysine.svg
L-리신의 골격식
Lysine-from-xtal-3D-bs-17.png
Lysine-from-xtal-3D-sf.png
이름
IUPAC 이름
(2S)-2,6-다이아미노헥사노산(L-리신)-2R-2,6-다이아미노헥사노산(D-리신)
기타 이름
Lysine, D-Lysine, L-Lysine, LYS, h-Lys-OH
식별자
3D 모델(JSmol)
체비
켐벨
켐스파이더
ECHA InfoCard 100.000.673 Edit this at Wikidata
케그
펍켐 CID
유니
  • InChi=1S/C6H14N2O2/c7-4-2-1-3-5-5(8)6(9)10/h5H,1-4,7-8H2,(H,9,10) checkY
    키: KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N checkY
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  • NCCCCC(=O)O
  • Zwitterion: NCCCCC([NH3+])C(=O)[O-]
  • 양성자 zwitterion : [NH3+]CCCC([NH3+])C(=O)[O-]
특성.
C6H14N2O2
어금질량 146.168 g·190−1
1.5 kg/L
약리학
B05XB03(WHO)
부가자료페이지
라이신(데이터 페이지)
달리 명시된 경우를 제외하고, 표준 상태(25°C [77°F], 100 kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공된다.
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Infobox 참조 자료

리신(Symbol Lys 또는 K)[2]은 단백질의 생합성에 사용되는 α-아미노산이다.α-아미노 그룹(생물학적 조건에서 양성 -NH3+ 형태), α-카르복실산 그룹(생물학적 조건에서 감응 -COO− 형태), 사이드 체인 리실((CH2)4NH2)을 포함하고 있으며, 이를 기본 충전(생리학적 pH), 알리프아미노산(aliphatic ac미노산)으로 분류한다.그것은 AAA와 AAG에 의해 암호화되어 있다.거의 모든 다른 아미노산과 마찬가지로 α-탄소도 키랄이며 리신은 에반토머 또는 둘 다의 인종 혼합물을 가리킬 수 있다.이 글의 목적상, 리신은 생물학적으로 활성 에반토머 L-리신(α-탄소가 S 구성에 있는 경우)을 가리킨다.

인체는 리신을 합성할 수 없다.그것은 인간에게 필수적이며 식단에서 얻어야 한다.리신을 합성하는 유기체에서는 두 가지 주요 생합성 경로인 디아미노피멜레이트(diaminopimelate)와 α-아미노아디페이트(α-aminoadipate) 경로를 가지고 있는데, 이 경로는 뚜렷한 효소와 기판을 채용하고 있으며 다양한 유기체에서 발견된다.리신 카타볼리즘은 여러 경로 중 하나를 통해 발생하는데, 그 중 가장 흔한 것이 사카로핀 경로다.

리신은 인간에게 있어서, 가장 중요한 것은 단백질 발생이지만, 콜라겐 폴리펩타이드의 교차 링크, 필수 미네랄 영양소의 섭취, 지방산 신진대사의 핵심인 카르니틴의 생산에서도 여러 역할을 한다.리신은 히스톤 수정에도 관여하는 경우가 많아 후생유전자에 영향을 미친다.ε아미노 그룹은 종종 수소 결합에 참여하며 촉매의 일반적인 기반으로서 참여한다.ε암모늄군(NH3+)은 카복실군(C=OOh)에 부착된 α-탄소의 네 번째 탄소에 부착된다.[3]

몇몇 생물학적 과정에서의 그것의 중요성 때문에, 라이신의 부족은 결점 조직, 지방산 신진대사, 빈혈, 그리고 전신 단백질 에너지 결핍을 포함한 여러 질병 상태를 초래할 수 있다.이와는 대조적으로, 효과적이지 않은 강직증으로 인한 라이신의 과다 섭취는 심각한 신경 질환을 일으킬 수 있다.

라이신은 1889년 독일의 생물 화학자 페르디난드 하인리히 에드먼드 드렉셀에 의해 우유 속의 단백질 카제인으로부터 처음 격리되었다.[4]그는 그것을 "라이신"이라고 이름 지었다.[5]1902년 독일의 화학자 에밀 피셔와 프리츠 바이거트는 라이신의 화학구조를 합성하여 결정하였다.[6]

생합성

리신 생합성 경로.L-리신의 디노보 생합성에 대한 두 가지 경로, 즉 (A) 직경노피멜레이트 경로와 (B) α-아미노아디페이트 경로의 원인이 된다.

리신 합성을 위한 두 가지 경로가 자연에서 확인되었다.디아미노피멜레이트(DAP) 경로는 아스파리트 유도 생합성 계열에 속하며, 이 계열은 트레오닌, 메티오닌, 이솔레우신 합성에도 관여한다.[7][8]반면 α-아미노아디페이트(AAA) 통로는 글루탐산염 생합성 계열의 일부다.[9][10]

The DAP pathway is found in both prokaryotes and plants and begins with the dihydrodipicolinate synthase (DHDPS) (E.C 4.3.3.7) catalysed condensation reaction between the aspartate derived, L-aspartate semialdehyde, and pyruvate to form (4S)-4-hydroxy-2,3,4,5-tetrahydro-(2S)-dipicolinic acid (HTPA).[11][12][13][14][15]그런 다음 NAD(P)H를 양성자 공여자로 하여 디하이드로디피콜린제 환원효소(DHDPR) (E.C 1.3.1.26)에 의해 제품이 감소하여 2,3,4,5-테트라하이드로디폴린트(THDP)를 산출한다.[16]이때부터 아세틸라제, 아미노트란스페라제, 탈수소효소, 숙시닐라제 경로 등 4가지 경로변형이 발견되었다.[7][17]아세틸라아제와 숙시닐라아제 변종경로는 모두 4개의 효소 카탈리시스 단계를 사용하며, 아미노트란스페라제 경로로는 2개의 효소를 사용하며, 탈수소효소 경로로는 1개의 효소를 사용한다.[18]이 네 가지 변형 경로는 Penultimate 제품인 meso-diaminophimelate의 형성에 수렴하며, 이후 DAPDC (E.C 4.1.1.20)에 의해 강직되는 되돌릴 수 없는 반응으로 효소 분해되어 L-리신을 생산한다.[19][20]DAP 경로는 초기 DHDPS 카탈리시스 응축 단계뿐만 아니라 아스파테이트 처리와 관련된 효소의 업스트림을 포함하여 여러 수준에서 규제된다.[20][21]라이신은 이러한 효소에 강한 부정적인 피드백 루프를 전달하고, 그 후에 전체 경로를 조절한다.[21]

AAA 경로에는 L-리신 합성을 위한 중간 AAA를 통한 α-케토글루타레이트 및 아세틸-CoA의 응결이 포함된다.이 통로는 양성자와 고 균류뿐만 아니라 여러 효모종에도 존재하는 것으로 밝혀졌다.[10][22][23][24][25][26][27]또한 AAA 노선의 대체 변종이 테르무스 보온병(Thermus thermophilus)과 피로코커스 호리코시이(Pyrococcus horikosii)에서 발견되었다고 보고되었는데, 이는 이 경로가 원래 제안된 것보다 원핵생물에서 더 널리 퍼져 있음을 나타낼 수 있다.[28][29][30]The first and rate-limiting step in the AAA pathway is the condensation reaction between acetyl-CoA and α‑ketoglutarate catalysed by homocitrate-synthase (HCS) (E.C 2.3.3.14) to give the intermediate homocitryl‑CoA, which is hydrolysed by the same enzyme to produce homocitrate.[31]Homocitrate는 homoaconitase (HAC) (E.C 4.2.1.36)에 의해 효소적으로 탈수되어 cis-homoocitate를 산출한다.[32]그리고 나서 HAC는 시스호모콘테이트가 호모아시토시트레이트를 생산하기 위해 수압을 받는 두 번째 반응을 촉진한다.[10]결과물은 호모아소시레이트 탈수소효소(HIDH) (E.C 1.1.1.87)에 의해 산화 데카복시화를 거쳐 α-케토아디페이트를 산출한다.[10]그런 다음 AAA는 글루탐산염을 아미노기증자로 사용하여 피리독산 5′-인산염(PLP) 의존 아미노트란스페라제(PLP-AT) (E.C 2.6.1.39)를 통해 형성된다.[31]이때부터 AAA의 통로는 왕국의 [여기에 뭔가가 없어? -> 적어도 섹션 헤더! ]에 따라 달라진다.균류에서 AAA는 AAA 환원효소(E.C 1.2.1.95)를 통해 인포판테이트비닐전달효소(E.C 2.7.8.7)에 의해 활성화되는 아데닐화 및 환원 모두를 포함하는 고유 공정에서 α-아미노아디페이트-세미알데히드로 감소한다.[10]세미알데히드가 형성되면 사카로핀 환원효소(E.C 1.5.1.10)는 양성자 공여자로서 글루탐산염과 NAD(P)H로 응축 반응을 촉진하고, 이미인은 감량하여 페놀티메이트 제품인 사카로핀을 생산한다.[30]균류에서 경로의 마지막 단계는 사카로핀 탈수소효소(SDH) (E.C 1.5.1.8)의 촉매 산화 탈염으로 L-리신(L-Lysine)이 발생한다.[10]일부 원핵생물에서 발견되는 변형 AAA 경로에서 AAA는 먼저 인산염화 후 ε-알데히드로 환원되는 N-아세틸-α-아미노아디페이트로 변환된다.[30][31]알데히드는 N-아세틸-리신(N-acetyl-Lysine)에 전이되며, N-아세틸-리신(L-리신)을 공급하기 위해 탈산된다.[30][31]그러나 이 변종 경로에 관여하는 효소는 추가적인 검증이 필요하다.

카타볼리즘

사카로핀 리신 카타볼리즘 경로.사카로핀 통로는 리신의 카타볼리즘을 위한 가장 두드러진 통로다.

모든 아미노산과 마찬가지로 리신의 카타볼리즘은 식이 요법의 리신을 섭취하거나 세포내 단백질의 분해로부터 시작된다.카타볼리즘은 프리 리신의 세포내 농도를 조절하고, 과도한 프리 리신의 독성 효과를 막기 위해 안정 상태를 유지하는 수단으로도 사용된다.[33]리신 카타볼리즘에 관련된 몇 가지 경로가 있지만, 가장 일반적으로 사용되는 것은 사카로핀 경로로 주로 동물의 간(및 이에 상응하는 장기)에서, 특히 미토콘드리아 내에서 일어난다.[34][33][35][36]이것은 앞에서 설명한 AAA 경로의 역이다.[34][37]In animals and plants, the first two steps of the saccharopine pathway are catalysed by the bifunctional enzyme, α-aminoadipic semialdehyde synthase (AASS), which possess both lysine-ketoglutarate reductase (LKR) (E.C 1.5.1.8) and SDH activities, whereas in other organisms, such as bacteria and fungi, both of these enzymes are encoded by separate첫 [38][39]번째 단계는 사카로핀을 생산하기 위해 α-케토글루타레이트(α-ketoglutarate)가 존재하는 L-리신의 L-KR 카탈리신 감소와 관련된 것으로, NAD(P)H는 양성자 기증자의 역할을 한다.[40]사카로핀은 이후 NAD가+ 있는 곳에서 SDH에 의해 강직된 탈수 반응을 일으켜 AAS와 글루탐산염을 생산한다.[41]그런 다음 AAS 탈수소효소(AASD)(E.C 1.2.1.31)는 분자를 AAA로 더 탈수시킨다.[40]이후 PLP-AT는 AAA 생합성 경로에 대한 역반응을 촉진하여 AAA가 α-케토아디페이트로 변환된다.제품인 α-케토아디페이트는 NAD와+ 코엔자임 A가 있는 곳에서 디카복실화 되어 글루타릴-CoA를 생산하지만, 이에 관련된 효소는 아직 완전히 해명되지 않았다.[42][43]일부 증거는 옥소글루타레이트 탈수소효소 복합체(OGDHc)(E.C 1.2.4.2)의 E1 서브유닛에 구조적으로 동질인 2-옥소아디프탈수소효소 복합체(OADHc)가 데카복시화 반응에 책임이 있음을 시사한다.[42][44]Finally, glutaryl-CoA is oxidatively decarboxylated to crotonyl-CoA by glutaryl-CoA dehydrogenase (E.C 1.3.8.6), which goes on to be further processed through multiple enzymatic steps to yield acetyl-CoA; an essential carbon metabolite involved in the tricarboxylic acid cycle (TCA).[40][45][46][47]

영양가치

리신은 인간에게 필수적인 아미노산이다.[48]인간의 영양 요구량은 유아기의 ~60mg·kg−1·d부터−1 성인의 경우 ~30mg·kg−1·d까지−1 다양하다.[34]이 요건은 일반적으로 서양 사회에서 권장 요건을 훨씬 초과하여 고기와 야채 소스로부터 라이신을 섭취하는 경우에 충족된다.[34]채식주의 식단에서 리신은 육류원에 비해 곡물 작물의 리신의 양이 제한되어 섭취량이 적다.[34]

곡물 작물에서 리신의 농도가 제한되는 점을 감안할 때 유전자 변형 관행을 통해 리신의 함량을 높일 수 있을 것으로 오랫동안 추측해 왔다.[49][50]종종 이러한 관행은 DHDPS 효소의 리신 피드백에 민감하지 않은 직교법을 도입하는 방법으로 DAP 경로의 의도적인 조절 오류와 관련이 있다.[49][50]이러한 방법은 TCA 사이클에 대한 자유 리신 증가와 간접 효과의 독성 부작용 때문에 제한된 성공을 충족시켰다.[51]식물은 식물의 씨앗 속에 발견되는 씨앗 저장 단백질의 형태로 리신과 다른 아미노산을 축적하는데, 이는 곡물 작물의 식용 성분을 나타낸다.[52]이는 자유 리신을 증가시킬 뿐만 아니라, 리신을 안정적인 종자 저장 단백질 합성으로 유도하고, 이후 작물의 소모성분의 영양적 가치를 증가시킬 필요가 있음을 강조한다.[53][54]유전자 변형 관행이 제한적인 성공에 도달한 반면, 보다 전통적인 선택적 번식 기술은 필수 아미노산인 리신과 트립토판 함량이 현저히 증가된 '품질 단백질 메이지'의 격리를 허용했다.이러한 라이신 함량의 증가는 불투명-2 돌연변이로 리신-래킹 제인 관련 종자 저장 단백질의 전사를 감소시켰고, 그 결과 리신이 풍부한 다른 단백질의 풍부함을 증가시켰기 때문이다.[54][55]일반적으로 가축사료에서 리신의 제한된 풍부함을 극복하기 위해 산업적으로 생산되는 리신을 첨가한다.[56][57]산업 과정에는 코리네박테리움 글루타미늄의 발효 배양과 그에 따른 리신 정화가 포함된다.[56]

식재료

리신의 좋은 공급원은 달걀, 고기(특히 붉은 고기, 양고기, 돼지고기, 가금류), 콩, 완두콩, 치즈(특히 파르메산), 특정 생선(대구와 정어리 등)과 같은 고단백 식품이다.[58]리신은 대부분의 곡물에서 제한적인 아미노산(특정 식품에서 가장 적은 양으로 발견되는 필수 아미노산)이지만 대부분의 펄스(레기움)에서는 풍부하다.[59]채식이나 낮은 동물성 단백질 식단은 곡물과 콩류 모두를 포함한다면 라이신을 포함한 단백질에 적합할 수 있지만, 두 식품군을 같은 식사에 섭취할 필요는 없다.

식품은 단백질 1g당 최소 51mg의 리신을 함유하고 있다면(단백질이 5.1% 리신인 경우) 충분한 리신을 함유하고 있는 것으로 간주된다.[60]L-리신 HCl은 80.03% L-리신을 공급하는 식이요법 보조제로 사용된다.[61]이와 같이 L-리신 HCl 1.25 g에 1 g의 L-리신이 포함되어 있다.

생물학적 역할

리신의 가장 흔한 역할은 단백질 생성이다.리신은 단백질 구조에서 중요한 역할을 자주 한다.사이드 체인은 한쪽 끝에 양전하를 띤 그룹과 등뼈에 가까운 긴 소수성 탄소 꼬리를 포함하고 있어 리신은 어느 정도 암페타성으로 간주된다.이 때문에 리신은 용제 통로나 단백질 외관에서도 더 흔할 뿐만 아니라 매장되어 있는 것을 발견할 수 있으며, 수성 환경과 상호작용을 할 수 있다.[62]리신은 its아미노 그룹이 수소 본딩, 소금 브리지, 공밸런트 상호작용에 자주 참여하여 쉬프 기지를 형성하기 때문에 단백질 안정에도 기여할 수 있다.[62][63][64][65]

리신의 두 번째 주요 역할은 히스톤 수정에 의한 후생유전적 규제에 있다.[66][67]히스톤의 돌출된 꼬리에서 발견되는 리신 잔류물을 수반하는 여러 종류의 공밸런트 히스톤 수정법이 있다.수정사항에는 아세틸리신(-CHCO3)을 형성하거나 리신(-CH3), 최대 3개의 메틸(-CH), 유비퀴틴 또는 스모 단백질군이 추가 또는 제거되는 경우가 많다.[66][68][69][70][71]다양한 수정은 유전자가 활성화되거나 억제될 수 있는 유전자 조절에 다운스트림 효과를 준다.

라이신은 또한 결합조직의 구조 단백질, 칼슘 동종분해, 지방산 대사를 포함한 다른 생물학적 과정에 중요한 역할을 하도록 연루되었다.[72][73][74]리신은 콜라겐에 들어 있는 3개의 헬리컬 폴리펩타이드 사이의 교차 연계에 관여하여 안정성과 인장 강도를 얻는 것으로 밝혀졌다.[72][75]이 메커니즘은 박테리아 세포벽에서 리신의 역할과 유사하며, 리신(및 메소-다이아미노피멜레이트)은 교차 링크 형성에 중요하며, 따라서 세포벽의 안정성에 중요하다.[76]이 개념은 이전에 잠재적으로 병원성 유전자 변형 박테리아의 원치 않는 방출을 피하기 위한 수단으로 탐구되어 왔다.DAP의 보완 없이는 균주가 생존할 수 없어 실험실 환경 밖에서 살 수 없기 때문에 모든 유전자 변형 관행에 보조성 대장균(X1776)을 사용할 수 있다고 제안했다.[77]리신은 또한 칼슘 장 흡수 및 신장 유지에 관여하도록 제안되어 왔으며, 따라서 칼슘 근위축에 역할을 할 수도 있다.[73]마지막으로 리신은 지방산을 미토콘드리아로 수송하는 카르니틴의 전구체로 밝혀졌는데, 그 곳에서 에너지 방출을 위해 산화시킬 수 있다.[74][78]카르니틴은 특정 단백질의 분해 산물인 트리메틸리신으로부터 합성되는데, 그러한 리신은 먼저 단백질에 통합되어 메틸화 되어야 카르니틴으로 전환된다.[74]그러나 포유류에서 카르니틴의 1차 공급원은 리신 변환을 통해서가 아니라 식이 공급원을 통해서이다.[74]

로돕신이나 시각적 옵신(OPN1SW, OPN1MW, OPN1LW 유전자에 의해 인코딩됨)과 같은 opsin에서는 레티날알데히드가 리신 잔여물을 보존한 Schiff 베이스를 형성하고, 레티닐리덴 그룹과의 빛의 상호작용으로 인해 색시력에서 신호 전도가 발생한다(자세한 내용은 시각 사이클 참조).

논란이 있는 역할

리신을 정맥 또는 구두로 투여할 경우 성장 호르몬의 분비를 현저하게 증가시킬 수 있다는 오랜 논의가 있었다.[79]이로 인해 운동선수들은 훈련 중 근육 성장을 촉진하기 위한 수단으로 라이신을 사용하게 되었으나, 현재까지 라이신의 이 사용을 뒷받침할 중요한 증거가 발견되지 않았다.[79][80]

헤르페스 심플렉스 바이러스(HSV) 단백질은 아르기닌이 더 풍부하고 리신은 감염 세포보다 더 열악하기 때문에 리신 보충제를 치료제로 사용해 왔다.이 두 아미노산은 장에서 흡수되어 신장에서 재생되고 동일한 아미노산 전달체에 의해 세포로 이동되기 때문에, 리신의 풍부함은 이론적으로 바이러스 복제가 가능한 아르기닌의 양을 제한할 것이다.[81]임상 연구는 예방적 효과나 HSV 발병에 대한 치료에서 좋은 증거를 제공하지 않는다.[82][83]리신이 HSV에 대한 면역 반응을 향상시킬 수 있다는 제품 주장에 대해, 유럽 식품안전청(European Food Safety Authority)의 검토 결과 인과관계의 증거는 발견되지 않았다.2011년에 발표된 같은 리뷰는 라이신이 콜레스테롤을 낮추고, 식욕을 증가시키며, 일반 영양소 이외의 역할에서 단백질 합성에 기여하거나, 칼슘 흡수나 보유를 증가시킬 수 있다는 주장을 뒷받침하는 증거를 발견하지 못했다.[84]

질병에서의 역할

리신과 관련된 질병은 리신의 다운스트림 처리, 즉 단백질로의 결합이나 대체 생체분자로의 변형 등의 결과물이다.콜라겐에서 리신의 역할은 위에서 간략히 설명되었지만, 콜라겐 펩타이드의 교차연결에 관여하는 리신과 히드록실리신의 부족은 결합조직의 질병 상태와 연관되어 있다.[85]카르니틴은 지방산 대사에 관여하는 리신 유래 주요 대사물인 만큼, 충분한 카르니틴과 라이신이 부족한 표준 이하의 식단은 카르니틴 수치를 감소시켜 개인의 건강에 상당한 연쇄효과를 줄 수 있다.[78][86]리신은 또한 철분 섭취에 영향을 주고, 그 결과 혈장에 페리틴의 농도에 영향을 미치는 것으로 의심되기 때문에 빈혈에도 역할을 하는 것으로 나타났다.[87]그러나 정확한 행동 메커니즘은 아직 해명되지 않았다.[87]가장 일반적으로, 리신 결핍은 서구의 사회에서 나타나고 단백질 에너지 영양실조로 나타나며, 이는 개인의 건강에 심오하고 전신적인 영향을 미친다.[88][89]또한 리신 카타볼리즘을 일으키는 효소의 돌연변이, 즉 사카로핀 경로의 분기성 AAS 효소를 수반하는 유전적 유전병도 있다.[90]리신 카타볼리즘이 부족하여 혈장에 아미노산이 축적되고 환자가 고혈당증(hylyssinia)이 발생하는데, 간질, 아탁시아, 가소성, 심신장애 등 중증 신경장애에 무증상으로 나타날 수 있다.[90][91]고신혈증의 임상적 중요성은 신체적 또는 정신적 장애와 고신혈증 사이의 상관관계가 발견되지 않는 일부 연구와 함께 현장에서 논의의 대상이 된다.[92]이와 더불어 리신 대사 관련 유전자의 돌연변이는 피리독신 의존성 간질혈증(ALDH7A1유전자), α-케토아디피치피치피치피치피증(DHTKD1유전자), 글루타산뇨증 타입 1(GCD유전자) 등 여러 질환 상태에 관여해 왔다.[42][93][94][95][96]

고혈당뇨는 소변에서 많은 양의 리신(Lysis는 소변에서 많은 양의 리신을 가지고 있다.[97]리신 분해에 관여하는 단백질이 유전적 돌연변이로 인해 기능하지 못하는 대사질환에 의한 경우가 많다.[98]그것은 또한 신장관 운송의 실패로 인해 발생할 수 있다.[98]

동물 사료에 리신 사용

동물 사료용 라이신 생산량은 2009년에 12억 2천만 유로가 넘는 시장가치로 거의 70만 톤에 달할 정도로 세계적인 주요 산업이다.[99]리신은 육류 생산을 위해 돼지와 닭 등 특정 동물의 성장을 최적화할 때 제한적인 아미노산이기 때문에 동물 사료에 중요한 첨가물이다.라이신 보충제는 높은 성장률을 유지하면서 저비용 식물 단백질(예를 들어 콩보다는 maize)을 사용할 수 있도록 하고 질소 배설으로 인한 오염을 제한한다.[100]그러나 결국 인산염 오염은 옥수수를 가금류와 돼지의 사료로 사용할 때 주요한 환경 비용이다.[101]

리신은 미생물 발효에 의해 산업적으로 생산되며, 주로 설탕의 기초에서 생산된다.유전자 공학 연구는 생산 효율을 향상시키고 다른 기판으로부터 라이신을 만들 수 있도록 하기 위해 박테리아 균주를 적극적으로 추구하고 있다.[99]

대중문화에서

1993년 영화 쥬라기 공원(1990년 동명 마이클 크라이튼 소설 원작)에는 공학적 보조생리의 한 예인 라이신을 생산할 수 없도록 유전자 조작을 한 공룡이 등장한다.[102]이것은 "라이신 보정"으로 알려져 있었고, 복제된 공룡들이 공원 밖에서 살아남는 것을 막기 위해 공원 수의사 직원들이 제공하는 라이신 보충제에 의존할 수밖에 없었다.현실적으로 리신을 생산할 수 있는 동물은 없다(필수 아미노산이다).[103]

1996년 라이신은 미국 역사상 가장 큰 가격 담합 사건의 초점이 되었다.Archer Daniels Midland Company는 1억 달러의 벌금을 냈고, 그 회사 임원들 중 3명이 유죄를 선고받고 복역했다.가격 담합 사건에서도 유죄 판결을 받은 곳은 일본 기업 2곳(아지노모토, 교와하코)과 한국 기업(세원)이다.[104]공모자들이 라이신 가격을 담합한 비밀 동영상 녹취록은 온라인이나 미국 법무부의 반독점법률부 등에 의뢰해 확인할 수 있다.이 사건은 영화 '제보자!'의 기본이 되었고, 동명의 책이 되었다.[105]

참조

본 기사는 CC BY 4.0 라이센스(2018)에 따라 다음과 같은 출처에서 개작되었다(검토자 보고서). Cody J Hall; Tatiana P. Soares da Costa (1 June 2018). "Lysine: biosynthesis, catabolism and roles" (PDF). WikiJournal of Science. 1 (1): 4. doi:10.15347/WJS/2018.004. ISSN 2470-6345. Wikidata Q55120301.

  1. ^ a b Williams, P. A.; Hughes, C. E.; Harris, K. D. M (2015). "L‐Lysine: Exploiting Powder X‐ray Diffraction to Complete the Set of Crystal Structures of the 20 Directly Encoded Proteinogenic Amino Acids". Angew. Chem. Int. Ed. 54 (13): 3973–3977. doi:10.1002/anie.201411520. PMID 25651303.
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