포메이트탈수소효소
Formate dehydrogenase| 포메이트 탈수소효소 N, 트랜섬브레인 | |||||||||||
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 포메이트 탈수소효소-N 헤테로9머, E.대장균 | |||||||||||
| 식별자 | |||||||||||
| 기호 | 폼데히_트랜스 | ||||||||||
| Pfam | PF09163 | ||||||||||
| 인터프로 | IPR015246 | ||||||||||
| SCOP2 | 1kqf / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
| OPM 슈퍼 패밀리 | 3 | ||||||||||
| OPM단백질 | 1kqf | ||||||||||
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포메이트 탈수소화효소는 포메이트의 산화를 촉진하여 이산화탄소에 대한 전자를 형성하는 NAD와+ 같은 두 번째 기질에 전자를 기증하는 효소의 집합이다.NAD+ 산화효소(EC 1.17.1.9) 또는 형태:페리시토크롬-b1 산화효소(EC 1.2.2.1)[1][2]의 시토크롬에.null
함수
NAD 의존성형성 탈수소효소는 메틸로테리아 효모와 박테리아에 중요하며 메탄올과 같은 C1 화합물의 캐타볼리즘에 매우 중요하다.[3]시토크롬에 의존하는 효소는 원핵생물에서 혐기성 신진대사에 더 중요하다.[4]예를 들어 대장균에서 형태:페리키토크롬-b1 산화유전효소는 2개의 서브유닛을 가진 내성막단백질이며 혐기성 질산염 호흡에 관여한다.[5][6]null
NAD 의존 반응
Formate + NAD+ ⇌ CO2 + NADH + H+
시토크롬 의존 반응
Formate + 2 Ferricytochrome b1 ⇌ CO2 + 2 Ferrocytochrome b1 + 2+ H
몰리브도프테린, 몰리브데넘, 셀레늄 의존성
가끔 텅스텐(박테리아성분 탈수소효소 H)을 사용하는 산화효소 계열의 효소 중 하나는 셀레늄-몰리브덴 버전을 사용하는 것으로 알려져 있다.[7]null
트랜섬브레인 도메인
포메이트 탈수소효소는 β-하위 장치의 3 α-헬리케인과 감마-하위 장치의 4 transmbrane 헬리케인 두 개의 투과체 영역으로 구성된다.null
포메이트 탈수소효소의 β-부분단위는 β-부분단위를 내막 표면에 고정시킴으로써 막에 걸쳐 있는 단일 트랜스템브레인 α-헬릭스(phelix)로 페리플라즘에 존재한다.β-subunit에는 2개의 서브돔이 있으며, 각 서브 도메인에는 2개의 [4Fe-4S] 페레독신 클러스터가 있다.The judicious alignment of the [4Fe-4S] clusters in a chain through the subunit have low separation distances, which allow rapid electron flow through [4Fe-4S]-1, [4Fe-4S]-4, [4Fe-4S]-2, and [4Fe-4S]-3 to the periplasmic heme b in the γ-subunit.그리고 나서 전자 흐름은 막을 가로질러 γ-subunit에 있는 세포질 헤메 b로 향한다.
포메이트 탈수소효소의 γ 부분유닛은 4개의 트랜섬브레인 나선과 2개의 헤메 b 그룹으로 구성된 막 결합형 시토크롬 b로, 헤메 결합에 도움이 되는 4헥스 다발을 생산한다.감마 서브유닛에 묶인 heme b 공actor는 서브유닛을 통해 전자가 깡충깡충 뛰는 것을 허용한다.투과성 나선은 두 개의 헤메 b 그룹을 유지하며, 단 3개만 헤메 리간드를 제공하여 Fe-heme를 고정시킨다.경막하메 b 그룹은 β-subunit의 경막하영역의 [4Fe-4S]-3 클러스터로부터 전자를 받아들인다.세포질 heme b 그룹은 periplasmic heme b 그룹으로부터 전자를 받아들인다. 여기서 전자 흐름은 감마 서브 유닛의 트랜스템브레인 영역에 존재하는 메나퀴논(비타민 K) 감소 부지로 향한다.γ-subunit의 메나퀴논 환원 부위는 세포질 헤메 b의 히스티딘 리간드를 결합하여 전자를 받아들인다.[8]null
참고 항목
참조
- ^ Ferry JG (1990). "Formate dehydrogenase". FEMS Microbiol. Rev. 7 (3–4): 377–82. doi:10.1111/j.1574-6968.1990.tb04940.x. PMID 2094290.
- ^ Hille, Russ; Hall, James; Basu, Partha (2014). "The Mononuclear Molybdenum Enzymes". Chemical Reviews. 114 (7): 3963–4038. doi:10.1021/cr400443z. PMC 4080432. PMID 24467397.
- ^ Popov VO, Lamzin VS (1994). "NAD(+)-dependent formate dehydrogenase". Biochem. J. 301 (3): 625–43. doi:10.1042/bj3010625. PMC 1137035. PMID 8053888.
- ^ Jormakka M, Byrne B, Iwata S (2003). "Formate dehydrogenase--a versatile enzyme in changing environments". Curr. Opin. Struct. Biol. 13 (4): 418–23. doi:10.1016/S0959-440X(03)00098-8. PMID 12948771.
- ^ Graham A, Boxer DH (1981). "The organization of formate dehydrogenase in the cytoplasmic membrane of Escherichia coli". Biochem. J. 195 (3): 627–37. doi:10.1042/bj1950627. PMC 1162934. PMID 7032506.
- ^ Ruiz-Herrera J, DeMoss JA (1969). "Nitrate reductase complex of Escherichia coli K-12: participation of specific formate dehydrogenase and cytochrome b1 components in nitrate reduction". J. Bacteriol. 99 (3): 720–9. doi:10.1128/JB.99.3.720-729.1969. PMC 250087. PMID 4905536.
- ^ Khangulov SV, Gladyshev VN, Dismukes GC, Stadtman TC (1998). "Selenium-Containing Formate Dehydrogenase H from Escherichia coli: A Molybdopterin Enzyme That Catalyzes Formate Oxidation without Oxygen Transfer". Biochemistry. 37 (10): 3518–3528. doi:10.1021/bi972177k. PMID 9521673.
- ^ Stiefel, Edward (2002-03-31). "Faculty Opinions recommendation of Molecular basis of proton motive force generation: structure of formate dehydrogenase-N". Faculty Opinions – Post-Publication Peer Review of the Biomedical Literature. Retrieved 2021-10-08.
외부 링크
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