SU1082319A3 - Способ получени тетрапептидов или их кислотно-аддитивных солей - Google Patents

Способ получени тетрапептидов или их кислотно-аддитивных солей Download PDF

Info

Publication number
SU1082319A3
SU1082319A3 SU813345906A SU3345906A SU1082319A3 SU 1082319 A3 SU1082319 A3 SU 1082319A3 SU 813345906 A SU813345906 A SU 813345906A SU 3345906 A SU3345906 A SU 3345906A SU 1082319 A3 SU1082319 A3 SU 1082319A3
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
solution
methyl
mixture
addition salts
tetrapeptides
Prior art date
Application number
SU813345906A
Other languages
English (en)
Inventor
Дэвид Джеселлчен Пол
Теодор Шуман Роберт
Original Assignee
Эли Лилли Энд Компани (Фирма)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Эли Лилли Энд Компани (Фирма) filed Critical Эли Лилли Энд Компани (Фирма)
Application granted granted Critical
Publication of SU1082319A3 publication Critical patent/SU1082319A3/ru

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K1/00General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/06General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length using protecting groups or activating agents
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K5/00Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K5/04Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof containing only normal peptide links
    • C07K5/10Tetrapeptides
    • C07K5/1027Tetrapeptides containing heteroatoms different from O, S, or N
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P25/00Drugs for disorders of the nervous system
    • A61P25/04Centrally acting analgesics, e.g. opioids
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K1/00General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K5/00Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K5/04Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof containing only normal peptide links
    • C07K5/10Tetrapeptides
    • C07K5/1002Tetrapeptides with the first amino acid being neutral
    • C07K5/1016Tetrapeptides with the first amino acid being neutral and aromatic or cycloaliphatic

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Neurology (AREA)
  • Neurosurgery (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Pain & Pain Management (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

Способ получени , тетрапептидов общей формулы tBOC-N-Tur-DAlaI R где R, R и имеют указанные значени , R-Tyr-DAla- Uly-T R-CH-COISIHg СН2 где R - водород, алкил С,|-( ; алкил . , циклопропилметил; X - бром, хлор, йод и метил, или их кислотно-ад1 итивных солей, отличающий с   тем, что защищенный тетрапептид общей формулы S О) (MtJ-N-CH-CONHj подвергают деблокированию при обработке трифторуксусной кислотой.

Description

Изобретение относитс  к способу получени  новых биологически активных соединений - тетрапептидов или их кислотно-аддитивных солей, которые могут найти применение в медицине , Известен способ получени  пептидов путем отщеплени  Трет -бутилокс ка1)бонильной группы от соответствую щего блокированного пептида путем о работки последнего трифторуксусной кислотой в присутствии анизола при 1 . Цель изобретени  - получение новых соединений, обладающих интересными фармакологическими свойствами. Поставленна  цель достигаетс  способом получени  тетрапептидов общей формулы R-Tyr-DAla-mtJ-NR-CH-CONH водород, алкил ;, алкил , циклопропилме X - бром, хлор, йод и метил, И.ПИ их кисло т но-аддитивных солей, закл в том, что защищенный тетр пептид общей формулы fgOC K-Tyr DAlO-Gly-N-Cfl-CONH R ,К и X имеют указанные значе ни , подвергают деблокированию при обраб ке трифторуксусной кислотой. Тетрапептиды формулы(Т)выдел ют виде кислотно-аддитивных приемлемых с фармацевтической точки зрени  нетоксичных солей, которые включают с ли органических и неорганических ки лот, например таких, как сол на , серна , сульфо-, винна  фумарова , бромистоводородна , гликолева , лимонна  , мапеинова , фосфорна ,  нта на  уксусна  азотна , бензойна , аскорбинова , h -толуолсульфо-, бен золсульфо-, нафталинсульфо-, пропионова  и других. В описании использораны следующие сокращени : (-аминомасл на  i кислота, Ala - аланин, Cys - дистеин, Cys(Me) - (5-метил)-цистеин, Cys(Me) (О) - (5-метил)-цистеин сульфоксид, Gly - глидин, Gly(Al) - аллилглицин, Gla(Cp) - циклопропилметмлглицин, Hse - гомосерин. Не - ИЗО-лейцин, Leu лейцин. Met - метионин, Met(O)сульфоксид метионина, Nle - норлейцин , Nva - норвалин, Phe - фенилаланин , Ser - серин, Thr - треонин. Туг - тирозин, Val - валин. Ас - ацетил , АсОМе - ацетоксиметил, А аллил , Ср - циклопропилметил, Me метил , Et - этил, 1р -изо -пропил, Рг -н -пропил, ОМе - метокси, Etm этилтиометил , Fie - 2-фторэтил, Ppg - пропаргил, Ви - н,-бутил, i-Bu -изо -бутил, -трет -бутил, s-Bu -втор- утил. Вое -трет-бутилоксикарбонил , Bzl - бензил, CBZ бензолоксикарбонил , DCC - N.N-дициклогексилкарбодимиид , НВТ - 1-оксибензотриазол , DMF - N N -диметилформамид , TFA - трифторуксусна  кислота, THF - тетрагидрофуран, DEAE диэтиламнноэтил , NMM - N-метйлморфолин, IBCF -изо -бутилхлорформиат, 18-крон-6-1 ,4,7,10,13,16 - гексаоксациклооктадекан . Каждое из соединений формуль: имеет заместитель в мета-позиции феналаланина и, кроме того, любое из них или все они могут находитьс  в форме приемлемой с фармацевтической точки зрени  нетоксичной присоединенной соли кислоты. Пример 1. Получение соли ацетата Ь-(К-метил)тирозил-В-аланил-глицил-Ь- (К-циклопропилметш1)-мета-бромф .енилаланин амида. А. Этиловый сложный эфир N-ацетш1-/ь-циано-В-Ь-метабромфенилаланина . К суспензии 16,8 г (0,35 моль) гидрида натри  (50%-ный раствор в минеральном масле) в 260 мл сухого ТГФ при перемешиЁании при комнатной температуре добавл ют небольшими порци ми 59,56 г (0,35 моль) этиладет амидоцианоацетата. В реакционную смесь по капл м добавл ют раствор 37,48 г (0,35 моль) метабромбензилбромида в 50 мл (сухого) ТГФ. Смесь сначала несколько ох.г эждают, а затем перемешивание продолжают при комнатной температуре в течение 72 ч, после чего дес шегмируют в течение 4 ч. Смесь затем охлаждают до комнатной температуры и добавл ют 80 ип этилового спирта. Перемешивание про должают еще в течение 30 мин, а затем вливают реакционную массу в Ш раствор НС1. Водную смесь экстрагируют этилацетатом, слой этилацетата отдел ют и промывают последовательно водой, IN раствором бикарбоната натри  и водой. Этилацетат сушат над сульфатом магни  и концентрируют в вакууме до масла (107 г). ЯМР ,0 (ацетил), 3,4-3,5 (метилен ) и 7,1-7,5 (мета-бромфенил), Б. В,Ь-Мета-бромфенилапанин. Продукт, полученный на стадии А U07 г, 0,32 моль), суспендируют в растворе 58,8 г (1,47 моль )таблеток гидрата окиси натри  и 220 мл воды. Полученную в результате смесь дефлег мируют в течение 24 ч. Далее смесь охлаждают до комнатной температуры и ее рН довод т до 6,5 при помощи 7N раствора НС1. Полученный и выпавший в осадок продукт собирают, сушат получают 41,01 г (53%) соединени . В. N-тpифтopaцeтил D,L-мeтa-бpoмфенилаланин . К 200 мл трифторуксусной кислоты добавл ют 46,53 г (О,19 моль) В,Ъ-ме та-бромфенилаланина. Смесь охлаждают до 0С и в течение 5 мин добавл ют 29,3 мл (0,21 моль ) трифторуксусного ангидрида. Полученный раствор перемешивают при 0°С в течение 1,5 ч и 3 ч при комнатной температуре , после чего реакционную массу кон центрируют в вакууме. Остаток разбавл ют 400 мл воды и выпавший в оса док продукт собирают и сушат. Твердое вещество кристаллизуют из смеси простой эфир-петролейный эфир, получают 28,4 г (44%) соединени . Элементный анализ. Найдено, %: С 39,09;.И 2,46; N 4,32. C..,RgN03BrFi (340,1) Вычислено, %: С 38,35; Н 2,67; N 4,12. Г. L-мета-бромфенилаланин. Смесь 28 г (0,082 мольч) продукта полученного в стадии В, добавл ют к 500 мл воды, перемешивают, а затем к ней добавл ют 2N раствор NaCR до получени  прозрачного раствора (рН 7,2 Добавл ют карбоксипептидазу А (25 м и поддерживают температуру раствора (37 С)при noMouui термостатически, ре1 94 гулируемой вод ной ванны и рН 7,2 при помопщ радиометра величины рН.Раствор энергично перемешивают в течение 5 дн, затем рН довод т до 5,0 добавл ют углерод и смесь фильтруют. рН фильтрата довод т до 3,0 при помощи IN НС1 и затем фильтрат экстрагируют трижды, этилацетатом, после чего рН водного раствора довод т до 7,0 при помощи 2N раствора NaOH и раствор., концентрируют в вакууме до начала кристаллизации L-изомера. Смесь охлаждают до комнатной температуры, выпавший в осадок продукт собирают, сушат, получают 10,9 г (l09%) соединени  . / Д, трет-Бутилоксикарбонил-Ъ-мета-бромфенилаланин . Б смесь 25 мл трет -бутилового спирта и 20 мл воды добавл ют 9,9 г ( 0,041 моль) продукта со стадии Г, затем 20,5 мл (0,041 моль) 2N раствора NaOH и 8,9 г (0,041 ноль ди-трет-бутил карбоната. Смесь перемешнвают при комнатной температуре в течение 5 ч, после чего добавл ют 150 мл воды и продукт экстрагируют эфиромг Водный слой отдел ют, подкисл ют до рН 2,5 при помощи холодного IN раствора НС1 и экстрагируют эфиром. Эфирный слой промывают водой, сушат над сульфатом магни  и упаривают в вакууме. Масл нистый остаток раствор ют в петролейном эфире и раствор вьщерживают при в течение ночи. Выпавшие в осадок кристаллы отфильтровывают , сушат, получают 11,3 г (80%) соединени , точка плавлени  124125 С , (ci)|| ,7° (с,0, EtOH). Элементн  й анализ. Найдено, %: С 49,25; Н 5,59; N4,04. (344) Вычислено, %: С 48,85; Н 5,27; N 4,07. Е. ЬРтрет-Бутилоксикарбонил-Ь-мета-бромфенилаланин амид. К смеси 50 мл ДМФ 1 1,5 г (0,033 моль) #-трет -бутилоксикарбонил-Т гм.ета-бром-, фенилаланина,охлажденной до 15°С,добавл ют 3,63 мл (0,033 моль) NMM и 4,33 мл (0,33 моль I И50 -бутил хлосформиата . Смесь перемешивают при в течение 5 мин, после чего через еакционную массу в течение 1 ч барботируют безводный газообразный аммиак (газ). Реакционную массу перемешивают еще в течение 4 ч при -15°С ц вливают в смесь изме.тьченного льда и IN раствора бикарбоната натри . Полученный водный раствор экстрагир ют этилацетатом. Органический слой отдел ют и промывают последовательн водой, 1,5N раствором лимонной кисл ты и, водой. Органическую фазу сушат над сульфатом магни  и концентрирую в вакууме до твердого состо ни . Твердое вещество растирают с эфиром и полученный осадок отфильтровывают и сушат, получают 11, (100%/ соединени  т. Ш1. 146-147 С, 9,8(,5 МеОН,. Элементный анализ. Найдено, %: С 48,85; Н 5,33; N , (343,2) Вычислено, %:С 48,99; Н 5,58; Ы 8,16. Ж. Хлоргидратна  соль Ь-мета-бро фенилаланин амида. В 60 мл свежеприготовленного IN раствораНС1 (газ) в лед ной уксусной кислоте, содержащей 5 мл анизол добавл ют 11,1 г (0,032 моль| прО дукта со. стадии Е,. Смесь перемешившЬт при комнатной температуре в те чение 30 мин, затем вливают в эфир р полученный осадок собирают и суша получают 8,75 г (98%) соединени . (cL),46 ° |(,5 MeOHJ. Злементный анализ. НайденоS %; С 38,55; н4,41; :J 10, CgH N OClBr (279,6) 9 17 J Л.ЛЛ, I Вычислено , %:С 38,67; Н 4,33; 0j02,, 3 К-ЦиклОпропилметил-Ь-мета-бромфенилаланин амид. В 50 МЛ безводного этанола добав л йт г (0,015 моль ) продукта со ;тадии Ж, а затем 5,04 г (0,06 моль твердого безводного бикарбоната нат ри  и 2,04 г (0,015 моль) циклопропилметилбромида . Смесь дефлегмируют в течение 7 ч и упаривают в вакууме до масла. Масло раствор ют в 20 мл хлороформа и чист т колоночной хроматографией на колонке типа Грейса и Дэфисона 62 на силикагеле в хлоро форме. Продукт элюируют при помощи послестадийного градиента до 10% метанола. Продукт выдел ют в соответствии с профилем, определенным хроматографией в тонком слое собран ных; фракций, получают 2,2 г (49%) .соединени . ЯМР с ; 1,6(-NH-) и 7,0-7,4 (мета-бромфенил). . И . N-Трет -Бутило,ксикарбонил-В-аланил-глицил-L- (N-циклопропилметил )-мета-бромфенилаланин амид. Б смесь из 40 мл ДМФ и 2,1 г (7,1 моль) продукта со с -адии 3, охлажденную до Ос, добавл ют 1,87 г (7,1 моль) К трет-бутилоксикарбонил-D-аланил-глидила , а затем 0,96 г (,7,1 ммоль J ОБТ и 1,46 г (7,1 ммоль ДЦК. Смесь перемешивают при в течение 4 ч, а затем при комнатной температуре в течение 72 ч. Смесь затем охлаждают до О С, полученный в результате осадок удал ют фильтрацией, фильтрат упаривают в вакууме. Остаток раствор ют в этилацетате и раствор экстрагируют последовательно IN раствором бикарбоната натри , , lj5N раствором лимонной кислоты и водой. Органическую фазу сушат над сульфатом магни  и упаривают в вакууме до масла, получают 1,5 г (40%) соединени . К. IF тper-Бyтилoкcикapбoнил-IN-мeтил-L-тиpoзил-D-aлaнил-глицил-L- (№-циклопропилметил )-мета-бромфенилаланин амид. Смесь 50 мл трифторуксусной кислоты , содержащей 5 мл анизола и 1,5 г (2,9 ммоль) продукта со стадии И, перемешивают при 0°С Б течение 30 мин и. упаривают в вакууме без нагревани . Полученное в результате масло разбавл ют простым эфиром. Образующийс  сверху в результате отстаивани  продукт декантируют, а оставшеес  масло сушат в вакууме. В 15 мл даФ добавл ют 0,856 г (2,9 ммоль) N rpeT-бутилоксикарбоил-К -метил-Ь-тирозина . Смесь охлажают до -15 С и в перемешиваемый аствор быстро добавл ют 0,32 мл (2,9 ммоль) NMM и 0,38 мл (2,9 ммоль) ю -бутилхлорформиата. Перемешивание ри -15 С продолжают в течение слеующего процесса Полученную соль ТФК рипептида раствор ют в ,10 мл ДМФ. аствор охлаждают до и добавл ют дну порцию 0,32 мл (2,9 ммоль) NMM. аствор перемешивают до окончани  роцесса и добавл ют в ранее полуе нный раствор смешанный ангидрид. олученную в результате смесь переешивают при -15°С в течение 4 ч, заем медленно нагревают до комнатной емпературы и перемешивание продол7108231 жают в течение ночи. Смесь затем вливают в IN раствор бикарбоната натри , водный раствор экстрагируют этилацетатом . Органическую фазу отдел ют и экстрагируют последовательно водой, 5 1,5N раствором лимонной кислоты, и водой. Затем этилацетат сушат над i сульфатом магни  и концентрируют в вакууме. Масл нистый остаток (1,6 г) раствор ют в ацетоне и нанос т на две препаративные пластины с тонким слоем. Про вление ведут в смеси хлороформа и .метанола при соотношении 9:1. Основна  компонента отдел етс  с пластин тех и элюируетс  с сили- 5 кагел , получают 0,8 г (39% целевого соединени . Л. Ацетатна  соль М -метил-Ь-тирозил-В-аланил-глицил-Ь- (Ы -циклопропилметил )-мета-бромфенилаланин амида. В 15 мл ТФК, содержащей 3 мл анизола , добавл ют 0,8 г (1,2 ммоль) продукта, полученного в стадии К. Смесь перемешивают при 0°С в течение 30 мин, после чего сушат замораживанием . Полученное твердое вещество раствор ют в 9,0 мл 0,1 М раствора ацетата аммони , содержащего 31% ацетонитрила. Полученный раствор 30 хроматографируют на колонке с силикагелем (4x72 смК Колонку обрабатывают давлением 4,2 кг/см и элюат анализируют при 280 нм. Соответствующие фракции собирают и лиофили- 35 зуют. Полученное твердое вещество раствор ют в 0,2 М растворе уксусной кислоты (10 мл) и раствор пропускают через колонку с сефадексом (5x100 см) предварительно уравновешенную тем 40 же растворителем. Элюат анализируют в области 280 нм и соответствующие фракции собирают, лиофилизуют, в результате получают 773 мг (97%)соединени . (oC)J +6,64 (,5, 1NHC1).45 Элементный анализ. Найдено, %: С 54,30; Н 5,99; N 10,28. (662,2) Вычислено, %: С 54,38; Н 6,09; 50 N 10,57. Аминокислотный анализ, %: Ala 0,97 Gly 1,03; NHj 0,99. П р и М е р 2. Ацетатна  соль , Ь-(К-метил)тирозил-В-апанил-глицил- js -L-(N-этил)-мcтa-бpoмфeнилaлaнин амида. (oC)J + 7,1° (,5, IN НС1). 9 N N Gl ро та N N Al L-L ам N N Gl Ь-м N N Al L-L ам N N Gl 8 Элементный анализ. Найдено, %: С 53,09; Н 6,13; . 11,13. (636,5) Вычислено, %: С 52,83; Н 6,02; 11,00. Аминокислотный анализ,%:Ala 0,99; y 1,01; NH 1,04. Пример 3. Ацетатна  соль L-THзил-В-аланил-глицил-Ь- (N-зтил)-мe-бромфенилаланин амида. (ct)25 . (,5, IN НС1). Элементный анализ. Найдено, %: С 52,13; Н 6,09; 11,39. C2TH3bNy0 r (623) Вычислено, %: С 52,09; Н 5,83; 11,25. Аминокислотный анализ,%: Туг 1,01; a 0,99; Gly 0,99; NH 1,01. П р и М е р 4. Ацетатна  соль (N-метил)тирозил-В-аланил-глицил (N-этил-мета-метил фенил ал аа-шн ида. ( 9,2 (с 0,5, IN НС1). Элементный анализ. Найдено, %;С 60,68; Н 7,00; 12,46. C29H4 NjO (517,7) Вычислено, %: С 60,93; Н 7,23; 12, 25. Аминокислотный анализ,%: Ala 0,98; y 1,02; NHj 0,96. П р и М е р 5. Ацетатна  соль тирозил-О-аланил-глицил-Ь-(N-этил)ета-хлорфенилаланин амида. (d} - 13,7° (,5, IN НС1). Элементный анализ. Найдено, %: С 55,84; Н 6,37; 12,35. C H j NjO-jCl (578,1) Вычислено, %: С 56,10; Н 6,28; 12,12. Аминокислотный анализ,%: Туг 1,02; a 0,99; Gly 0,98; NHj 0,88. Приме р 6. Ацетатна  соль (N-метил)тирозил-В-аланил-глицил- (N-зтил)-мета-хлорфенилаланин ида. (oi)if -9,2 (,5, IN НС1) Элементный анализ. Найдено, %: С 57,11; Н 6,45; 12,15. C28H38N50-,C1 (592,1) Вычислено, %: С 56,80; Н 6,47; 11,83. Аминокислотный анализ, %:А1а 0,99; y 1,00; NHj 1,01. Пример. Ацетатна  соль Ъ-тирозил 0-аланил-глнцил-Ь-(Ы-этил мета-йодфенилалаиин амида, ,о (,5.,lN НС1). Элементный анализ. Найдено, %: С 48,40; Н 5,25; N 10,66. C2THasN 07J (669,5) Вычислено, %: ,44; Н 5,42; N 10,46. Аминокислотный анали з,: Туг 1,0 Ala 0,99; Gly 0,99; NH 1,05. П р и м .е р 8. Ацетатна  соль Ъ-тирозил В-апанил-глицил-Ь-(Ы-циклопропилметил -мета-йодфенилаланин амида. (о(,)8 ( ,5, IM J Элементный анализ. Найдено, %: С 50,00; Н 5,22; N 1С,23 C2gK gNg07J Вычислено, %: С 50,08; Н 5,51; N 10,07. Аминокислотный анализ,%: Туг 0,9 Ala 1,01; Gly 0,99; NH 0,95. Приме р 9. Ацетатна  соль 11,-(К метил)тирозил-В-аланил-глицил-L--{N-циклопропилметил Ьмета-йодфенилаланин анида, (tii +0,787°( ,5, Ш СНдСООН Элементный анализ. Найдено, %: С 50,50; Н 5,40; Н 9,88. Вычислено, %: С 50,78; Н 5,68; N 9,, 81 . Проведены биологические испытани описываемых тетрапецтидов. Болеутол юща  активность с эединений формулы (Т } установлена при помощи испытани  на мышах с использованием гор чей пластины. В этом исгсытаник примен ют вертикальный акриловый цилиндр, содержащий в качестве основани  гор чую плоскую по верхность, температура которой поддерживаетс  на уровне 52°С. Мьшам ввод т подкожно заранее определенно количество испытуемого соединени , растворенного или суспендированного в подход щем носителе, через 15 мин после применени  испытуемого соединени  мышь помещают на гор чую плос кую поверхность. Измер ют скрытое состо ние в секундах до прыжка мьши с гор чей плоской поверхности. Аген обладаю1ций болеутол ющей активность вызывает увеличение этого скрытого состо ни  по сравнению с кон-грольнрй мышью, который был введен только носитель. Это может про вл тьс  в ;Об ласти доз, которые не вызывают потери моторной координации или способности двигатьс . В табл.1 представлены величины ED, полученные в результате испытаний . ( - величина дозы, котора  вызывает болеутол юпц1Й эффект у 50% испытываемых мыщей |. Болеутол ющий эффект определ ют как реакцию скрытого состо ни  в присутствии испытуемого соединени , котора  больше или равна контрольной реакции скрытого состо ни  плюс два стандартных отклонени . Эффект болеутолени  в процентах рассматривают как статистическую величину и вычисл ют методами регрессионного анализа данных доза-эффект. Кажда  крива  доза-эффектдолжна иметь по крайней мере четыре точки и кажда  точка определ етс  с использованием данных, полученных дл  по крайней мере дес ти обработанных мьш1ей и дес ти контрольных мьшей. Таблица 1 Кроме того, соединени  .формулы (1| облс1дают низкой склонностью к физической зависимости. Этот факт установлен при помощи испытани , св занного с исследованием двигательной способности мышей. Была установлена высока  коррел ци  между степенью склонности к физической зависимости сое д нени  и его способностью вызывать двигательную активность у мьппей. Двигательную активность у мышей измер ют при ПОМОП1И цилиндрических клеток, изготовленных из проволоки, 5,08 см высотой и 28 см в диаметре. Шесть клеток помещают в звукоизолированную снабженную вентил цией камеру с равномерным освещением. Луч света проходит через центр клетки к фото чейке, расположенной на противоположной стороне. Две мьппи помещают в каждую клетку на 1 ч с целью акклиматизации к окружающим услови м Затем п ти парам мышей подкожно ввод т определенное количество испытуемого соединени , оставша с  пара обрабатываетс  сол ным носителем, не содержащим испытуемое соединение.
.r lc - i : ifllM :.
Затем мьопей возвращают на 3 ч в соответствующие им клетки. Записываетс  число показаний счетчика за каждые 15 мин, а также общее число за трехчасовой период. Каждое прерывание луча света измен ет показание счетчика на единицу.
В табл. 2 приведено среднее значение общих чисел дл  каждой группы
из дес ти мышей с использованием конкретного соединени  и определенной , дозы.
Из табл.2 видно, что по сравнению с известными соединени ми соединени 
формулы (I ) обладают существенно более низкой двигательной активностью.

Claims (1)

  1. Способ получения- тетрапептидов общей формулы f ВОС -К-Ту г R где R~, R1 и X имеют указанные значения ,
    R-Tyr-ΓΑΙα- &ly-KR-CH-CONH2 где R - водород, алкил С.^-С, ;
    алкил С^-С , циклопропилметил;
    X - бром, хлор, йод и метил, или их кислотно-аддитивных солей, отличающий с я тем, что защищенный тетрапептид общей формулы
    DAla-G-nj-K- CH“C0NH2 подвергают деблокированию при обработке трифторуксусной кислотой.
    6192801™ Πδ
    Изобретение относится к способу получения новых биологически активных соединений - тетрапептидов или их кислотно-аддитивных солей, которые могут найти применение в меди- 5 цине,
    Известен способ получения пептидов путем отщепления Трет -бутилоксикарбонильной группы от соответствующего блокированного пептида путем об- 10 работки последнего трифторуксусной кислотой в присутствии анизола при 0°С С I 3 .
    Цель изобретения - получение новых соединений, обладающих интерес- 15 ными фармакологическими свойствами.
SU813345906A 1980-10-20 1981-10-19 Способ получени тетрапептидов или их кислотно-аддитивных солей SU1082319A3 (ru)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US06/198,900 US4322340A (en) 1980-10-20 1980-10-20 Pharmacologically active peptides

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU1082319A3 true SU1082319A3 (ru) 1984-03-23

Family

ID=22735344

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU813345906A SU1082319A3 (ru) 1980-10-20 1981-10-19 Способ получени тетрапептидов или их кислотно-аддитивных солей

Country Status (27)

Country Link
US (1) US4322340A (ru)
EP (1) EP0050502B1 (ru)
JP (1) JPS57108052A (ru)
KR (1) KR830007518A (ru)
AR (1) AR230046A1 (ru)
AT (1) ATE6777T1 (ru)
AU (1) AU547221B2 (ru)
BG (1) BG36928A3 (ru)
CA (1) CA1187871A (ru)
DD (1) DD200798A5 (ru)
DE (1) DE3162823D1 (ru)
DK (1) DK461481A (ru)
ES (1) ES506316A0 (ru)
FI (1) FI813198L (ru)
GB (1) GB2085893B (ru)
GR (1) GR75342B (ru)
HU (1) HU185320B (ru)
IE (1) IE52186B1 (ru)
IL (1) IL64083A (ru)
NZ (1) NZ198628A (ru)
PH (1) PH17006A (ru)
PL (1) PL131155B1 (ru)
PT (1) PT73839B (ru)
RO (1) RO83301B (ru)
SU (1) SU1082319A3 (ru)
YU (1) YU249081A (ru)
ZA (1) ZA817063B (ru)

Families Citing this family (14)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
ATE16495T1 (de) * 1981-06-22 1985-11-15 Ici Plc Peptide und pseudopeptide, die zwei substituenten am n-terminus aufweisen.
US4448717A (en) * 1982-11-12 1984-05-15 Eli Lilly And Company Pharmacologically active peptides
US4510082A (en) * 1983-03-07 1985-04-09 Eli Lilly And Company Pharmacologically active peptides
DK134784A (da) * 1983-03-07 1984-09-08 Lilly Co Eli Farmakologisk virksomme tripeptid-derivater og fremgangsmaade til fremstilling deraf
US4473497A (en) * 1983-03-07 1984-09-25 Eli Lilly And Company Pharmacologically active peptides
US4495178A (en) * 1983-10-06 1985-01-22 G. D. Searle & Co. Enkephalin analogs
JPH0449298A (ja) * 1990-06-19 1992-02-18 Univ New York State 新規なエンケファリン誘導体および鎮痛剤
US5209930A (en) * 1990-12-10 1993-05-11 Rohm And Haas Company Preparation and use of n-iodopropargyl oxycarbonyl amino acid esters and derivatives as antimicrobial agents
US5928896A (en) * 1993-04-23 1999-07-27 Virginia Commonwealth University Polypeptides that include conformation-constraining groups which flank a protein--protein interaction site
WO1994025482A1 (en) * 1993-04-23 1994-11-10 Evans Herbert J Polypeptides that include conformation-constraining groups which flank a protein-protein interaction site
US5952465A (en) * 1993-04-23 1999-09-14 Virginia Commonwealth University Polypeptides that include conformation-constraining groups which flank a protein-protein interaction site
US6258550B1 (en) 1993-04-23 2001-07-10 Virginia Commonwealth University Polypeptides that include conformation-constraining groups which flank a protein-protein interaction site
US5965698A (en) * 1993-04-23 1999-10-12 Virginia Commonwealth University Polypeptides that include conformation-constraining groups which flank a protein--protein interaction site
US6084066A (en) * 1993-10-29 2000-07-04 Virginia Commonwealth University Polypetides that include conformation-constraining groups which flank a protein-protein interaction site

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1577115A (en) * 1976-07-27 1980-10-22 Reckitt & Colmann Prod Ltd Container closure units
FI770219A (ru) * 1976-02-02 1977-08-03 Sandoz Ag
CH619686A5 (en) * 1976-02-02 1980-10-15 Sandoz Ag Process for the preparation of novel peptides or peptide derivatives
US4264491A (en) * 1977-10-03 1981-04-28 Eli Lilly And Company Analgesic compounds
US4265808A (en) * 1979-12-17 1981-05-05 Eli Lilly And Company Pharmacologically active peptides

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
1. Шредер Э., Любке К. Пептиды, М,, Мир, 1967, ч. 1, с. 114. *

Also Published As

Publication number Publication date
NZ198628A (en) 1985-01-31
RO83301B (ro) 1984-02-28
PL131155B1 (en) 1984-10-31
DK461481A (da) 1982-04-21
PH17006A (en) 1984-05-11
CA1187871A (en) 1985-05-28
HU185320B (en) 1985-01-28
ATE6777T1 (de) 1984-04-15
IE52186B1 (en) 1987-08-05
GB2085893A (en) 1982-05-06
RO83301A (ro) 1984-02-21
KR830007518A (ko) 1983-10-21
EP0050502B1 (en) 1984-03-21
IL64083A (en) 1985-03-31
PL233498A1 (ru) 1982-05-24
DD200798A5 (de) 1983-06-15
IL64083A0 (en) 1982-01-31
ES8306713A1 (es) 1983-06-01
AU547221B2 (en) 1985-10-10
FI813198L (fi) 1982-04-21
BG36928A3 (en) 1985-02-15
PT73839A (en) 1981-11-01
JPS57108052A (en) 1982-07-05
ZA817063B (en) 1983-05-25
AU7657481A (en) 1982-04-29
ES506316A0 (es) 1983-06-01
YU249081A (en) 1983-12-31
AR230046A1 (es) 1984-02-29
IE812442L (en) 1982-04-20
DE3162823D1 (en) 1984-04-26
EP0050502A1 (en) 1982-04-28
PT73839B (en) 1983-01-17
US4322340A (en) 1982-03-30
GB2085893B (en) 1984-03-21
GR75342B (ru) 1984-07-13

Similar Documents

Publication Publication Date Title
SU1082319A3 (ru) Способ получени тетрапептидов или их кислотно-аддитивных солей
EP0517589B1 (fr) Dérivés de tachykinines, leur procédé de préparation et les compositions pharmaceutiques qui les contiennent
US4259234A (en) Analgesic compounds
IE60128B1 (en) Hydroxylamine derivatives,their preparation and use as medicaments
WO1993015042A1 (en) Process for the preparation of d(-) and l(+)-3,3-diphenylalanine and d(-) and l(+)-substituted 3,3-diphenylalanines and derivatives thereof
JP2009504885A (ja) コポリマー−1の製造方法
WO1980000252A1 (en) Bradykinin-inhibiting tripeptide derivatives
SE447389B (sv) Nya tripeptider, som inverkar pa det centrala nervsystemet
PT87350B (pt) Processo para a preparacao de peptideos com accao de inibicao de fosfolipase a2 e de composicoes farmaceuticas que os contem
NO161744B (no) Fremgangsmaate for fremstilling av peptidet h-arg-x-z-y-tyr-r.
CS235072B2 (en) Method of l-tyrosyl-d-alanyl-glycyl-l-phenylalanylamide's new derivatives production
US4322342A (en) Analgesic compounds
CA1158236A (en) Process for the preparation of novel substituted phenylacetic acid amide compounds
US4482486A (en) Analogs of vasopressin
HU185022B (en) Process for the preparation of biologically active tetrapeptide derivatives
EP0518295A2 (en) Allyl side chain protection in peptide synthesis
WO1991001976A1 (en) Thioacylating reagents and intermediates, thiopeptides, and methods for preparing and using same
CA1247085A (en) Process for preparing n-carboxyalkylproline- containing tripeptides
EP0956293A1 (en) Thrombin inhibitors
US4043994A (en) New pentapeptides and methods for their production
EP0311392B1 (en) Solution synthesis of an octapeptide
USRE29732E (en) Tripeptide
US4085096A (en) Hexapeptides and methods for their production
US3790555A (en) Octapeptide derivative of gonadotropinreleasing hormone
PT758342E (pt) Nova substancia activa peptidica e sua preparacao