Пређи на садржај

Тетива (анатомија)

С Википедије, слободне енциклопедије
Називи и ознаке
MeSHD013710
TA22010
THТХ {{{2}}}.html HH3.03.00.0.00020 .{{{2}}}.{{{3}}}
FMA9721
Анатомска терминологија

Тетива (лат. tendo) јесте везивно ткивни део мишића који га повезује са кости. Изузетак су средње тетиве, две или више у трбушним мишићима, које повезују мишић или његову везу са мишићном овојницом (фасцијом), у виду омотача или корица.[1][2]

Тетиве су мека ткива која повезују мишиће са костима. Направљене су од колагена и еластина, не скупљају се, јаке су и чврсте. Њихова снага им омогућава да приме и испоруче јаку силу и тако помогну телу да се креће.

Ахилова тетива је најјача тетива у људском телу, која је толико јака да може да издржи оптерећење од једне тоне.

Структура

[уреди | уреди извор]

Тетива је направљена од густог правилног везивног ткива, чије су главне ћелијске компоненте специјални фибробласти који се називају тетивне ћелије (теноцити). Ћелије тетива синтетишу екстрацелуларни матрикс тетива, који обилује густо збијеним колагеним влакнима. Колагенска влакна иду паралелно једно са другим и групишу се у снопове. Сваки сноп је везан ендотендинеумом, лабавим везивним ткивом које садржи танке колагене фибриле[3][4] и еластична влакна.[5] Скуп снопова је везан епитеноном, који је омотач од густог неправилног везивног ткива. Цела тетива је затворена омотачем тетиве. Простор између омотача и тетивног ткива испуњен је паратеноном, масним ареолним ткивом.[6] Нормалне здраве тетиве су причвршћене за кост помоћу Шарпејевих влакана.

Екстрацелуларног матрикса

[уреди | уреди извор]

Суву масу нормалних тетива, око 30-45% њихове укупне масе, чине:

60-85% колагена

  • 60-80% колагена I
  • 0-10% колагена III
  • 2% колагена IV
  • мале количине колагена V, VI и других

15-40% неколагених компоненти екстрацелуларног матрикса

Иако је већина колагена тетива колаген типа I, присутни су многи мањи колагени који играју виталну улогу у развоју и функцији тетива. То укључује колаген типа II у хрскавичним зонама, колаген типа III у ретикулинским влакнима васкуларних зидова, колаген типа IX, колаген типа IV у базалним мембранама капилара, колаген типа V у васкуларним зидовима и колаген типа X у минерализована влакнаста хрскавица близу границе са кости.[11][12]

Ултраструктура и синтеза колагена

[уреди | уреди извор]

Колагенска влакна се спајају у макроагрегате. Након секреције из ћелије, цепљене проколагенским Н- и Ц-протеазама, молекули тропоколагена се спонтано склапају у нерастворљиве фибриле. Молекул колагена је дугачак око 300 нм и широк 1–2 nm, а пречник влакана која се формирају може да се креће од 50–500 nm. У тетивама, фибриле се затим даље склапају и формирају фасцикуле, дужине око 10 mm са пречником од 50–300 μm, и на крају у тетивно влакно пречника 100–500 μm.[12]

Колаген у тетивама се држи заједно са компонентама протеогликана (једињење које се састоји од протеина везаног за групе гликозаминогликана, присутних посебно у везивном ткиву), укључујући декорин и, у компримованим деловима тетива, агрекан, који су способни да се вежу за влакна колагена на одређеним локацијама.[13] Протеогликани су испреплетени са колагеним влакнима – њихови бочни ланци гликозаминогликана (ГАГ) имају вишеструке интеракције са површином фибрила – што показује да су протеогликани важни структурно у међусобном повезивању фибрила.[14]

Главне гликозаминогликантна компоненте тетиве су дерматан сулфат и хондроитин сулфат, који се повезују са колагеном и укључени су у процес склапања фибрила током развоја тетива. Сматра се да је дерматан сулфат одговоран за формирање асоцијација између фибрила, док се за хондроитин сулфат сматра да је он више укључен у заузимање запремине између фибрила како би их држао одвојене и помогао да издрже деформацију.[15] Бочни ланци декорина дерматан сулфата агрегирао у раствору, што може помоћи у склапању колагених влакана. Када су молекули декорина везани за колагенско влакно, њихови ланци дерматан сулфата се могу проширити и повезати са другим ланцима дерматан сулфата на декорину који је везан за раздвајање фибрила, стварајући тако интерфибриларне мостове и на крају изазивајући паралелно поравнање фибрила.[16]

Теноцити

[уреди | уреди извор]

Теноцити производе молекуле колагена, који се агрегирају с краја на крај и са стране на страну да би произвели колагене фибриле. Снопови фибрила су организовани тако да формирају влакна са издуженим теноцитима који су уско збијени између њих. Постоји тродимензионална мрежа ћелијских процеса повезаних са колагеном у тетиви. Ћелије комуницирају једна са другом преко спојева, а ова сигнализација им даје могућност да детектују и реагују на механичко оптерећење.[17] Ове комуникације се у суштини одвијају помоћу два протеина: конексина 43, који је присутан тамо где се процеси ћелије сусрећу и у ћелијским телима, конексин 32, присутан само тамо где се процеси сусрећу.[18]

Крвни судови се могу визуализовати унутар ендотендона који иду паралелно са колагеним влакнима, са повременим гранањем попречних анастомоза.

Сматра се да унутрашњи део тетиве не садржи нервна влакна, али епитенон и паратенон садрже нервне завршетке, док су Голџијеви тетивни органи присутни на миотендинозном споју између тетиве и мишића.

Дужина тетива варира у свим главним групама и од особе до особе. Дужина тетиве је, у пракси, одлучујући фактор у погледу стварне и потенцијалне величине мишића. На пример, ако су сви остали релевантни биолошки фактори једнаки, мушкарац са краћим тетивама и дужим мишићем бицепса имаће већи потенцијал за мишићну масу од човека са дужом тетивом и краћим мишићем. Успешни бодибилдери ће генерално имати краће тетиве. Насупрот томе, у спортовима који захтевају од спортиста да се истичу у активностима као што су трчање или скакање, корисно је имати дужу од просечне Ахилову тетиву и краћи мишић листа.[19]

Дужина тетива је одређена генетском предиспозицијом и није доказано да се повећава или смањује као одговор на окружење, за разлику од мишића који се могу скратити траумом, дисбалансом употребе и недостатком опоравка и истезања.[20] Поред тога, тетиве омогућавају мишићима да буду на оптималној удаљености од места где активно учествују у покрету, пролазећи кроз регионе где је простор премиум, као што је карпални тунел.[18]

Функција

[уреди | уреди извор]

Традиционално се сматрало да су тетиве механизам којим се мишићи повезују са костима, као и сами мишићи, функционишући да преносе силе. Ова веза омогућава тетивама да пасивно модулирају силе током локомоције, пружајући додатну стабилност без активног рада. Међутим, током протекле две деценије, многа истраживања су се фокусирала на еластична својства неких тетива и њихову способност да функционишу као опруге. Нису све тетиве обавезне да обављају исту функционалну улогу, при чему неки претежно позиционирају удове, као што су прсти приликом писања (позиционе тетиве), а други делују као опруге да би локомоција била ефикаснија (тетиве за складиштење енергије).[21] Тетиве за складиштење енергије могу да складиште и поврате енергију уз високу ефикасност. На пример, током људског корака, Ахилова тетива се протеже док се скочни зглоб савија. Током последњег дела корака, док се стопало савија (упире прсте надоле), ослобађа се ускладиштена еластична енергија. Штавише, пошто се тетива растеже, мишић је у стању да функционише са мање или чак без промене дужине, омогућавајући мишићу да генерише више силе.

Механичка својства тетиве зависе од пречника и оријентације колагених влакана. Колагенске фибриле су паралелне једна са другом и тесно збијене, али показују таласаст изглед због равних таласа, или набора, на скали од неколико микрометара.[22] У тетивама, колагенска влакна имају одређену флексибилност због одсуства остатака хидроксипролина и пролина на одређеним локацијама у секвенци аминокиселина, што омогућава формирање других конформација као што су кривине или унутрашње петље у трострукој спирали и резултира развојем цримпс.[23] Набори у колагеним влакнима омогућавају тетивама одређену флексибилност као и ниску компресивну крутост. Поред тога, пошто је тетива вишеланчана структура састављена од многих делимично независних фибрила и фасцикула, она се не понаша као један штап, а ово својство такође доприноси њеној флексибилности.[24]

Протеогликанске компоненте тетива су такође важне за механичка својства. Док колагена влакна дозвољавају тетивама да се одупру затезном напрезању, протеогликани им омогућавају да се одупру притиску на притисак. Ови молекули су веома хидрофилни, што значи да могу да апсорбују велику количину воде и стога имају висок степен бубрења. Пошто су нековалентно везани за фибриле, могу се реверзибилно удружити и одвојити тако да се мостови између фибрила могу сломити и реформисати. Овај процес може бити укључен у омогућавање фибрила да се издужи и смањи у пречнику под затезањем.[25] Међутим, протеогликани такође могу имати улогу у затезним својствима тетива. Структура тетива је заправо влакнасти композитни материјал, изграђен као низ хијерархијских нивоа. На сваком нивоу хијерархије, колагенске јединице су повезане или унакрсним везама колагена, или протеогликанима, да би се створила структура која је веома отпорна на затезно оптерећење.[26] Показало се да су издужење и напрезање само колагених влакана много нижи од укупног издужења и напрезања целе тетиве под истом количином стреса, што показује да матрикс богат протеогликаном такође мора да прође деформацију и укрућење матрица се јавља при високим стопама деформација.[27] Ова деформација неколагеног матрикса се дешава на свим нивоима хијерархије тетива, а модулацијом организације и структуре ове матрице могу се постићи различите механичке особине које захтевају различите тетиве.[28] Показало се да тетиве за складиштење енергије користе значајне количине клизања између фасцикула како би омогућиле карактеристике високог напрезања које су им потребне, док се позиционе тетиве више ослањају на клизање између колагених влакана и фибрила.[29] Међутим, недавни подаци сугеришу да тетиве за складиштење енергије такође могу садржати везице које су уврнуте, или спиралне, по природи – аранжман који би био веома користан за обезбеђивање опружног понашања које је потребно у овим тетивама.[30]

Биомеханика

[уреди | уреди извор]

Тетиве су вискоеластичне структуре, што значи да показују и еластично и вискозно понашање. Када се истегну, тетиве показују типично понашање меког ткива. Крива сила-екстензија, или крива напрезање-деформација, почиње са веома ниским регионом крутости, пошто се структура набора исправља и колагена влакна се поравнавају што сугерише негативан Поасонов однос у влакнима тетиве. У скорије време, тестови спроведени ин виво (путем МРИ) и екс виво (путем механичког тестирања различитих ткива и кадаверичних тетива) показала су да су здраве тетиве веома анизотропне и да показују негативан Поасонов однос (ауксетичан) у неким равнима када се истегну до 2% дуж њихове дужине, односно унутар њиховог нормалног опсега кретања.[31]

Механичка својства тетива веома варирају, пошто су усклађена са функционалним захтевима тетива.

Тетиве за складиштење енергије имају тенденцију да буду еластичније или мање круте, тако да могу лакше складиштити енергију, док чвршће позиционе тетиве имају тенденцију да буду мало више вискоеластичне и мање еластичне, тако да могу да пруже бољу контролу кретања. Типична тетива за складиштење енергије ће отказати при напрезању од око 12-15% и напрезању у подручју од 100-150 МПа, иако су неке тетиве знатно растегљивије од ове, на пример, површински дигитални флексор код коња, који се растеже у вишак од 20% у галопу.[32]

Позиционе тетиве могу отказати при напрезању од 6-8%, али могу имати модулацију у подручју од 700-1000 МПа.[33]

Неколико студија је показало да тетиве реагују на промене у механичком оптерећењу процесима раста и ремоделирања, слично као и кости. Конкретно, студија је показала да је некоришћење Ахилове тетиве код пацова довело до смањења просечне дебљине снопова колагених влакана који чине тетиву.[34] Код људи, експеримент у којем су људи били подвргнути симулираној микрогравитационој средини открио је да се крутост тетива значајно смањила, чак и када су субјекти морали да изводе вежбе отпора.[35] Ови ефекти имају примену у различитим областима у распону од лечења пацијената прикованих за кревет до дизајнирања што ефикаснијих вежби за астронауте.

Патологија

[уреди | уреди извор]

Због слабог снабдевања крвљу, опоравак повређене тетиве траје дуго. Код повреда тетива разликујемо упале, истегнуће и руптуре. Упала је узрокована прекомерним оптерећењем одређене тетиве, честосе сусрећу у јкинилкој пракси и укључује упалу Ахилове тетиве, ИТБ синдром, итд.

Натегнуће тетиве је заправо делимична руптура која се може лечити, док потпуна руптура може довести до трајног поремећаја кретања.

Извори

[уреди | уреди извор]
  1. ^ Mader S. S. (2000): Human biology. McGraw-Hill, New York, ISBN 0-07-290584-0; ISBN 0-07-117940-2.
  2. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  3. ^ Dorlands Medical Dictionary, page 602
  4. ^ Caldini, E. G.; Caldini, N.; De-Pasquale, V.; Strocchi, R.; Guizzardi, S.; Ruggeri, A.; Montes, G. S. (1990). „Distribution of elastic system fibres in the rat tail tendon and its associated sheaths.”. Cells Tissues Organs. 139 (4): 341—348. PMID 1706129. doi:10.1159/000147022. 
  5. ^ Grant, T. M.; Thompson, M. S.; Urban, J.; Yu, J. (2013). „Elastic fibres are broadly distributed in tendon and highly localized around tenocytes.”. Journal of Anatomy. 222 (6): 573—579. PMC 3666236 Слободан приступ. PMID 23587025. doi:10.1111/joa.12048. 
  6. ^ Dorlands Medical Dictionary 2012.Page 1382
  7. ^ Jozsa, L., and Kannus, P., Human Tendons: Anatomy, Physiology, and Pathology. Human Kinetics: Champaign, IL, 1997.
  8. ^ Lin, T. W.; Cardenas, L.; Soslowsky, L. J. (2004). „Biomechanics of tendon injury and repair.”. Journal of Biomechanics. 37 (6): 865—877. PMID 15111074. doi:10.1016/j.jbiomech.2003.11.005. 
  9. ^ Kjær, Michael (април 2004). „Role of Extracellular Matrix in Adaptation of Tendon and Skeletal Muscle to Mechanical Loading”. Physiological Reviews (на језику: енглески). 84 (2): 649—698. ISSN 0031-9333. PMID 15044685. doi:10.1152/physrev.00031.2003. 
  10. ^ Taye, Nandaraj; Karoulias, Stylianos Z.; Hubmacher, Dirk (јануар 2020). „The "other" 15–40%: The Role of Non-Collagenous Extracellular Matrix Proteins and Minor Collagens in Tendon”. Journal of Orthopaedic Research (на језику: енглески). 38 (1): 23—35. ISSN 0736-0266. PMC 6917864 Слободан приступ. PMID 31410892. doi:10.1002/jor.24440. 
  11. ^ Fukuta, S.; Oyama, M.; Kavalkovich, K.; Fu, F. H.; Niyibizi, C (1998). „Identification of types II, IX and X collagens at the insertion site of the bovine achilles tendon”. Matrix Biology. 17 (1): 65—73. PMID 9628253. doi:10.1016/S0945-053X(98)90125-1. .
  12. ^ а б Fukuta, S.; Oyama, M.; Kavalkovich, K.; Fu, F. H.; Niyibizi, C. (1998). „Identification of types II, IX and X collagens at the insertion site of the bovine achilles tendon.”. Matrix Biology. 17 (1): 65—73. PMID 9628253. doi:10.1016/S0945-053X(98)90125-1. 
  13. ^ Zhang, G. E., Y.; Chervoneva, I.; Robinson, P. S.; Beason, D. P.; Carine, E. T.; Soslowsky, L. J.; Iozzo, R. V.; Birk, D. E. (2006). „Decorin regulates assembly of collagen fibrils and acquisition of biomechanical properties during tendon development.”. Journal of Cellular Biochemistry. 98 (6): 1436—1449. PMID 16518859. S2CID 39384363. doi:10.1002/jcb.20776. 
  14. ^ Raspanti, M.; Congiu, T.; Guizzardi, S. (2002). „Structural Aspects of the Extracellular Matrix of the Tendon : An Atomic Force and Scanning Electron Microscopy Study.”. Archives of Histology and Cytology. 65 (1): 37—43. PMID 12002609. doi:10.1679/aohc.65.37 Слободан приступ. 
  15. ^ Scott, J. E. O., C. R.; Hughes, E. W. (1981). „Proteoglycan-collagen arrangements in developing rat tail tendon. An electron microscopical and biochemical investigation”. Biochemical Journal. 195 (3): 573—581. PMC 1162928 Слободан приступ. PMID 6459082. doi:10.1042/bj1950573. 
  16. ^ Scott, J. E. (2003). „Elasticity in extracellular matrix 'shape modules' of tendon, cartilage, etc. A sliding proteoglycan-filament model”. Journal of Physiology. 553 (2): 335—343. PMC 2343561 Слободан приступ. PMID 12923209. doi:10.1113/jphysiol.2003.050179. 
  17. ^ McNeilly, C. M.; Banes, A. J.; Benjamin, M.; Ralphs, J. R. (1996). „Tendon cells in vivo form a three dimensional network of cell processes linked by gap junctions”. Journal of Anatomy. 189 (Pt 3): 593—600. PMC 1167702 Слободан приступ. PMID 8982835. 
  18. ^ а б Benjamin, M., Tendons and ligaments - an overview (PDF), 1, стр. 10 
  19. ^ „Having a short Achilles tendon may be an athlete's Achilles heel”. Архивирано из оригинала 21. 10. 2007. г. Приступљено 2007-10-26. 
  20. ^ Young, Michael. „A Review on Postural Realignment and its Muscular and Neural Components” (PDF). Архивирано из оригинала (PDF) 2019-04-06. г. Приступљено 2010-06-23. 
  21. ^ Thorpe, C. T.; Birch, H. L.; Clegg, P. D.; Screen, H. R. (2013). „The role of the non-collagenous matrix in tendon function”. Int J Exp Pathol. 94 (4): 248—59. PMC 3721456 Слободан приступ. PMID 23718692. doi:10.1111/iep.12027. 
  22. ^ Hulmes, D. J. S. (2002). „Building Collagen Molecules, Fibrils, and Suprafibrillar Structures”. Journal of Structural Biology. 137 (1–2): 2—10. PMID 12064927. doi:10.1006/jsbi.2002.4450. 
  23. ^ Silver, F. H.; Freeman, J. W.; Seehra, G. P. (2003). „Collagen self-assembly and the development of tendon mechanical properties”. Journal of Biomechanics. 36 (10): 1529—1553. PMID 14499302. doi:10.1016/S0021-9290(03)00135-0. 
  24. ^ Ker, R. F. (2002). „The implications of the adaptable fatigue quality of tendons for their construction, repair and function”. Comparative Biochemistry and Physiology A. 133 (4): 987—1000. PMID 12485688. doi:10.1016/S1095-6433(02)00171-X. 
  25. ^ Cribb, A. M.; Scott, J.E. (1995). In Tendon response to tensile-stress - an ultrastructural investigation of collagen - proteoglycan interactions in stressed tendon,1995; Cambridge Univ Press.pp 423-428.
  26. ^ Screen H.R., Lee D.A., Bader D.L., Shelton J.C. (2004). „An investigation into the effects of the hierarchical structure of tendon fascicles on micromechanical properties”. Proc Inst Mech Eng H. 218 (2): 109—119. PMID 15116898. S2CID 46256718. doi:10.1243/095441104322984004. 
  27. ^ Puxkandl, R.; Zizak, I.; Paris, O.; Keckes, J.; Tesch, W.; Bernstorff, S.; Purslow, P.; Fratzl, P. (2002). „Viscoelastic properties of collagen: synchrotron radiation investigations and structural model”. Philosophical Transactions of the Royal Society B. 357 (1418): 191—197. PMC 1692933 Слободан приступ. PMID 11911776. doi:10.1098/rstb.2001.1033. 
  28. ^ Gupta, H.S.; Seto, J.; Krauss, S.; Boesecke, P.; Screen, H.R.C. (2010). „In situ multi-level analysis of viscoelastic deformation mechanisms in tendon collagen”. J. Struct. Biol. 169 (2): 183—191. PMID 19822213. doi:10.1016/j.jsb.2009.10.002. .
  29. ^ Thorpe C.T; Udeze C.P; Birch H.L.; Clegg P.D.; Screen H.R.C. (2012). „Specialisation of tendon mechanical properties results from inter-fascicular differences”. Journal of the Royal Society Interface. 9 (76): 3108—3117. PMC 3479922 Слободан приступ. PMID 22764132. doi:10.1098/rsif.2012.0362. 
  30. ^ Thorpe C.T.; Klemt, C.; Riley G.P.; Birch H.L.; Clegg P.D.; Screen H.R.C. (2013). „Helical sub-structures in energy-storing tendons provide a possible mechanism for efficient energy storage and return”. Acta Biomater. 9 (8): 7948—56. PMID 23669621. doi:10.1016/j.actbio.2013.05.004. 
  31. ^ Gatt R, Vella Wood M, Gatt A, Zarb F, Formosa C, Azzopardi KM, Casha A, Agius TP, Schembri-Wismayer P, Attard L, Chockalingam N, Grima JN (2015). „Negative Poisson's ratios in tendons: An unexpected mechanical response” (PDF). Acta Biomater. 24: 201—208. PMID 26102335. doi:10.1016/j.actbio.2015.06.018. 
  32. ^ Batson, E. L.; Paramour, R. J.; Smith, T. J.; Birch, H. L.; Patterson-Kane, J. C.; Goodship, A. E. (2003). „Are the material properties and matrix composition of equine flexor and extensor tendons determined by their functions?”. Equine Vet J. 35 (3): 314—8. PMID 12755437. doi:10.2746/042516403776148327. 
  33. ^ ScreenH.R.C., Tanner, K.E. (2012). Structure & Biomechanics of Biological Composites. In: Encyclopaedia of Composites 2nd Ed. Nicolais & Borzacchiello.Pub. John Wiley & Sons, Inc. ISBN 978-0-470-12828-2 (pages 2928-39)
  34. ^ Nakagawa, Y. (1989). „Effect of disuse on the ultra structure of the Achilles tendon in rats”. European Journal of Applied Physiology. 59 (3): 239—242. PMID 2583169. S2CID 20626078. doi:10.1007/bf02386194. 
  35. ^ Reeves, N. D. (2005). „Influence of 90-day simulated micro-gravity on human tendon mechanical properties and the effect of restiveness countermeasures”. Journal of Applied Physiology. 98 (6): 2278—2286. PMID 15705722. S2CID 10508646. doi:10.1152/japplphysiol.01266.2004. hdl:11379/25397 Слободан приступ. 

Спољашње везе

[уреди | уреди извор]
Молимо Вас, обратите пажњу на важно упозорење
у вези са темама из области медицине (здравља).
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Тетива_(анатомија)&oldid=28901619”