Prolín

Bezpečnosť
	Globálny harmonizovaný systém; klasifikácie a označovania chemikálií
	Spoľahlivé zdroje pre klasifikáciu látky ; podľa kritérií GHS nie sú k dispozícii.
	Európska klasifikácia látok
	Hrozby
	hodnotenie nie je k dispozícii
	hodnotenie nie je k dispozícii
Vety R	žiadne vety R
Vety S	S22, S24/25

	Prolín
	Prolín
	Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C5H9NO2
	Fyzikálne vlastnosti
Molekulová hmotnosť	115,1 u
Molárna hmotnosť	115,13 g/mol
Teplota rozkladu	205-228 °C
Hustota	1,35 – 1,38 g/cm³ (25 °C)
Bezpečnosť
	Globálny harmonizovaný systém; klasifikácie a označovania chemikálií
	Spoľahlivé zdroje pre klasifikáciu látky ; podľa kritérií GHS nie sú k dispozícii.
	Európska klasifikácia látok
	Hrozby
	hodnotenie nie je k dispozícii
	hodnotenie nie je k dispozícii
Vety R	žiadne vety R
Vety S	S22, S24/25
	Ďalšie informácie
Číslo CAS	147-85-3 (L-prolín); 344-25-2 (D-prolín); 609-36-9 (racemát)
EINECS číslo	205-702-2
Číslo RTECS	TW3584000
	Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. ; Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
	Chemický portál

Prolín (skratka Pro alebo P^[1]) je jedna zo základných dvadsiatich proteínogénnych aminokyselín, ktorá vo svojej štruktúre neobsahuje primárnu aminoskupinu (NH₂), ale sekundárnu (NH). Prolín sa radí medzi nepolárne aminokyseliny a nepatrí medzi esenciálne aminokyseliny.

Prolín je nezlučiteľný s niektorými sekundárnymi štruktúrami proteínov (α-helix, β-list), zato sa veľmi často vyskytuje v β-otáčkach.^[2] Dôvodom je rigidita jeho bočného reťazca a práve jeho sekundárna aminoskupina, ktorá v peptidovej väzbe stabilizuje cis-konfiguráciu (na rozdiel od bežnejšej a stabilnejšej trans-konfigurácie). Cis-konfigurácia mení smer peptidového reťazca (preto narušuje štruktúru α-helixu i β-listu) a naopak stabilizuje β-otáčku. Niektoré bielkoviny vo svojej štruktúre vyžadujú prítomnosť cis-konfiguráciu peptidovej väzby u aminokyseliny pred prolínom na niektorých pozíciách v sekvencii. Cis-trans izomerizáciu tejto peptidovej väzby katalyzujú prolylizomerázy.

Deriváty

Medzi významné deriváty prolínu patrí 4-hydroxyprolín, ktorý vzniká postranslačnou hydroxyláciou prolínu v kolagéne.^[3]

Referencie

↑ Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides [online]. iupac.qmul.ac.uk, [cit. 2023-04-07]. Dostupné online.
↑ IMAI, Kenichiro; MITAKU, Shigeki. Mechanisms of secondary structure breakers in soluble proteins. BIOPHYSICS, 2005, roč. 1, s. 55–65. Dostupné online [cit. 2022-09-30]. ISSN 1349-2942. DOI: 10.2142/biophysics.1.55. (po anglicky)
↑ SZPAK, Paul. Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis. Journal of Archaeological Science, 2011-12-01, roč. 38, čís. 12, s. 3358–3372. Dostupné online [cit. 2022-09-30]. ISSN 0305-4403. DOI: 10.1016/j.jas.2011.07.022. (po anglicky)

Iné projekty

Commons ponúka multimediálne súbory na tému Prolín

Zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Prolin na českej Wikipédii.

[1] Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides [online]. iupac.qmul.ac.uk, [cit. 2023-04-07]. Dostupné online.

[2] IMAI, Kenichiro; MITAKU, Shigeki. Mechanisms of secondary structure breakers in soluble proteins. BIOPHYSICS, 2005, roč. 1, s. 55–65. Dostupné online [cit. 2022-09-30]. ISSN 1349-2942. DOI: 10.2142/biophysics.1.55. (po anglicky)

[3] SZPAK, Paul. Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis. Journal of Archaeological Science, 2011-12-01, roč. 38, čís. 12, s. 3358–3372. Dostupné online [cit. 2022-09-30]. ISSN 0305-4403. DOI: 10.1016/j.jas.2011.07.022. (po anglicky)

[1]

[2]

[3]