Κ-caseïna
| Substància | família de proteïnes  |
|---|
La K-Caseïna (o Kappa-caseïna) és una proteïna de la llet dels mamífers implicada en molts processos biològics importants. En el tracte digestiu aquesta proteïna ingerida se separa en un pèptid insoluble (para kappa-caseïna) i en un glucopèptid hidròfil soluble (caseinomacropèptid). El caseinomacropèptid és el responsable d'incrmentar l'eficència de la digestió, la prevenció de la hipersensibilitat del neonat a les proteïnes ingerides i la inhibició dels patògens gàstrics.[1]
Estructura
[modifica]Les Caseïnes són una família de fosfoproteïnes (αS1, αS2, β, κ) que representen prop del 80% de les proteïnes de la llet del bovins[2] i que formen agregats solubles coneguts com a "micel·lis de caseïna" (en anglès: casein micelles) en els quals les molècules de κ-caseïna estabilitzen l'estructura.
Coagulació de la llet
[modifica]La quimosina (EC 3.4.23.4) és una proteasa aspàrtica que hidrolitza l'enllaç pèptid de Phe105-Met106 de κ- caseïna i es considera la proteasa més eficient en la indústria del formatge.[3] Tanmateix, hi ha altres proteases coagulants de la llet,com l'endotiapepsina produïda per Endothia parasitica.[4]
Notes
[modifica]- ↑ EMBL-EBI, InterPro. «This URL has changed, please update your bookmarks < InterPro < EMBL-EBI» (en anglès). [Consulta: 15 desembre 2017].
- ↑ Lucey, Johnson i Horne, 2003.
- ↑ Rao et al., 1998.
- ↑ Drøhse i Foltmann, 1989.
Referències
[modifica]- Ageitos, J.M.; Vallejo, J.A.; Poza, M.; Villa, T.G. «Fluorescein Thiocarbamoyl-Kappa-Casein Assay for the Specific Testing of Milk-Clotting Proteases». Journal of Dairy Science, 89, 10, 2006, pàg. 3770–7. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(06)72418-3. PMID: 16960051.
- Carlson, Alfred; Hill, Charles G; Olson, Norman F. «Kinetics of milk coagulation: I. The kinetics of kappa casein hydrolysis in the presence of enzyme deactivation». Biotechnology and Bioengineering, 29, 5, 1987, pàg. 582–9. DOI: 10.1002/bit.260290507. PMID: 18576489.
- Carlson, Alfred; Hill, Charles G.; Olson, Norman F. «Kinetics of milk coagulation: II. Kinetics of the secondary phase: Micelle flocculation». Biotechnology and Bioengineering, 29, 5, 1987, pàg. 590–600. DOI: 10.1002/bit.260290508. PMID: 18576490.
- Christen, G.L. «A Rapid Method for Measuring Protease Activity in Milk Using Radiolabeled Casein». Journal of Dairy Science, 70, 9, 1987, pàg. 1807–14. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(87)80218-7. PMID: 3117854.
- Dalgleish, D.G. «Casein Micelles as Colloids: Surface Structures and Stabilities». Journal of Dairy Science, 81, 11, 1998, pàg. 3013–8. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5.
- Drøhse, Helle B.; Foltmann, Bent «Specificity of milk-clotting enzymes towards bovine κ-casein». Biochimica et Biophysica Acta, 995, 3, 1989, pàg. 221–4. DOI: 10.1016/0167-4838(89)90039-3. PMID: 2495817.
- Esteves, C.L.C.; Lucey, J.A.; Wang, T.; Pires, E.M.V. «Effect of pH on the Gelation Properties of Skim Milk Gels Made from Plant Coagulants and Chymosin». Journal of Dairy Science, 86, 8, 2003, pàg. 2558–67. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(03)73850-8. PMID: 12939079.
- Holt, C.. «Structure and Stability of Bovine Casein Micelles». A: Advances in Protein Chemistry Volume 43. 43, 1992, p. 63–151. DOI 10.1016/S0065-3233(08)60554-9. ISBN 978-0-12-034243-3.
- Horne, David S. «Casein Interactions: Casting Light on the Black Boxes, the Structure in Dairy Products». International Dairy Journal, 8, 3, 1998, pàg. 171–7. DOI: 10.1016/S0958-6946(98)00040-5.
- Hull, M.E. «Studies on Milk Proteins. II. Colorimetric Determination of the Partial Hydrolysis of the Proteins in Milk». Journal of Dairy Science, 30, 11, 1947, pàg. 881–4. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(47)92412-0.
- Kobayashi, Hideyuki. «Polyporopepsin». A: Handbook of Proteolytic Enzymes, 2004, p. 111–5. DOI 10.1016/B978-0-12-079611-3.50035-5. ISBN 978-0-12-079611-3.
- Kumosinski, T.F.; Brown, E.M.; Farrell, H.M. «Three-Dimensional Molecular Modeling of Bovine Caseins: A Refined, Energy-Minimized κ-Casein Structure». Journal of Dairy Science, 76, 9, 1993, pàg. 2507–20. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(93)77586-4. PMID: 8227653.
- Lucey, J.A. «Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels». Journal of Dairy Science, 85, 2, 2002, pàg. 281–94. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2. PMID: 11913691.
- Lucey, J.A.; Johnson, M.E.; Horne, D.S. «Invited Review: Perspectives on the Basis of the Rheology and Texture Properties of Cheese». Journal of Dairy Science, 86, 9, 2003, pàg. 2725–43. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(03)73869-7. PMID: 14507008.
- Poza, M.; Sieiro, C.; Carreira, L.; Barros-Velázquez, J.; Villa, T. G. «Production and characterization of the milk-clotting protease of Myxococcus xanthus strain 422». Journal of Industrial Microbiology and Biotechnology, 30, 12, 2003, pàg. 691–8. DOI: 10.1007/s10295-003-0100-y. PMID: 14634834.
- Rao, Mala B.; Tanksale, Aparna M.; Ghatge, Mohini S.; Deshpande, Vasanti V. «Molecular and Biotechnological Aspects of Microbial Proteases». Microbiology and Molecular Biology Reviews, 62, 3, 1998, pàg. 597–635. PMC: 98927. PMID: 9729602.
- Silva, S.V.; Malcata, F.X. «Partial Identification of Water-Soluble Peptides Released at Early Stages of Proteolysis in Sterilized Ovine Cheese-Like Systems: Influence of Type of Coagulant and Starter». Journal of Dairy Science, 88, 6, 2005, pàg. 1947–54. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(05)72870-8. PMID: 15905424.
- Twining, Sally S. «Fluorescein isothiocyanate-labeled casein assay for proteolytic enzymes». Analytical Biochemistry, 143, 1, 1984, pàg. 30–4. DOI: 10.1016/0003-2697(84)90553-0. PMID: 6442109.
- Vasbinder, A.J.; Rollema, H.S.; Bot, A.; de Kruif, C.G. «Gelation Mechanism of Milk as Influenced by Temperature and pH; Studied by the Use of Transglutaminase Cross-Linked Casein Micelles». Journal of Dairy Science, 86, 5, 2003, pàg. 1556–63. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(03)73741-2. PMID: 12778566.
- Walstra, Pieter «The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications». Journal of Dairy Research, 46, 2, 1979, pàg. 317–23. DOI: 10.1017/S0022029900017234. PMID: 469060.