JP3891508B2

JP3891508B2 - Reduced cuticle protein or aqueous medium dispersion thereof and method for producing the same

Info

Publication number: JP3891508B2
Application number: JP11637397A
Authority: JP
Inventors: 清山内
Original assignee: Seiwa Kasei Co Ltd
Current assignee: Seiwa Kasei Co Ltd
Priority date: 1997-04-18
Filing date: 1997-04-18
Publication date: 2007-03-14
Anticipated expiration: 2017-04-18
Also published as: JPH10291998A

Description

【０００１】
【発明の属する技術分野】
本発明は、還元クチクルタンパクまたはその水性媒体分散液およびその製造方法に関し、さらに詳しくは、生分解性を有するフィルム、シート、カプセル、スポンジ、筒などの高分子成形品の原料として供せられる還元クチクルタンパクまたはその水性媒体分散液およびその製造方法に関する。
【０００２】
【従来の技術】
人毛、獣毛、羽毛などの高等動物の体毛は外層と内層に分けられる。外層はスケールと呼ばれる薄い板状のクチクル細胞であり、内層はケラチンタンパク（蛋白）質を主成分とするコルテックス細胞から成っている。
このような高等動物体毛を還元抽出して得られるケラチンペプチドやその誘導体は、既に毛髪化粧料、繊維染色剤、織物改質剤などの配合剤として利用されている。
【０００３】
一方、高等動物体毛の１０〜２０重量％を占めるスケールはエキソクチクルとエンドクチクルを主成分とするが、これらの動物クチクル細胞由来のタンパク質は、タンパク質分子間のイソペプチド結合やホスホアミド結合によって架橋されている上に、アミノ酸としてハーフシステインを多量に含んでいて（エキソクチクルでは全アミノ酸の２０〜３０モル％を占める）、タンパク質分子間をジスルフィド結合（Ｓ−Ｓ）によって架橋しているため、化学薬品に対して高い抵抗性を示し、かつ、いかなる溶媒に対しても不溶である。
このクチクル細胞由来のタンパク質を産業基材として利用する方法として、本発明者は、特開平６−３３６４９９号公報において、高等動物体毛を水性媒体中、タンパク質変成剤の存在下で、還元剤により還元した後、可溶部を除去し、得られた不溶部を水洗して可溶成分を除去することにより、不溶性還元クチクルタンパクを得る方法を開示した。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】
しかし、上記の方法で得られる還元クチクルタンパクは、不透明のスラリー状で得られ、その還元クチクルタンパクから作製されるフィルムも不透明になり、透明性が必要なフィルムやカプセルの原料としては使用できないという問題があった。
【０００５】
【課題を解決するための手段】
本発明者は、上記事情に鑑み、透明性が高くかつ純度の高い還元クチクルタンパクまたはその水性媒体分散液を得るため鋭意研究を重ねた結果、人毛、獣毛、羽毛などの高等動物体毛を、水性媒体中、タンパク質変成剤の存在下またはタンパク質変成剤と界面活性剤の存在下で、還元剤により還元し、可溶部を除去して得られたクチクルを主成分とする不溶部を、還元剤の存在下で、ミキサー、ホモジナイザーなどで細片化した後、密栓容器中などで５０〜１００℃で１日以上熟成するか、または上記条件下で熟成した後、細片化することによって、クチクルを半透明な液状流動物として得ることに成功し、また、その液状流動物から水可溶性物質を分離して精製されたタンパク（以下、「還元クチクルタンパク」という）から作製したフィルムは、透明度および強度が優れていることを見出し、本発明を完成するにいたった。
【０００６】
上記還元クチクルタンパクは、高等動物体毛を還元処理してジスルフィド結合（Ｓ−Ｓ結合）をチオール基（ＳＨ基）へと変換したものであり、上記チオール基は反応性が高く、容易に酸化されてジスルフィド結合を再成するので、上記還元クチクルタンパクを酸化して重合させることにより、フィルム、シート、カプセル、スポンジ、筒などのタンパク質の高分子成形品とすることができる。
また、上記還元クチクルタンパクを酸化重合させて得られる高分子は、ポリエチレンなどの石油系ポリマーとは異なり、生分解性を有していて、上記のような還元クチクルタンパクから得られるフィルム、シート、カプセル、スポンジ、筒などの高分子成形品は、投棄された場合、土壌中の微生物によって速やかに分解されるので、自然環境の保護にも役立つという優れた特性を有している。
【０００７】
【発明の実施の形態】
本発明において、還元クチクルタンパクの製造にあたって原料として使用する高等動物体毛としては、たとえば人毛（人間の毛髪）、羊毛、馬毛、牛毛などの獣毛、鶏などの鳥類の羽毛などが挙げられる。
還元クチクルタンパクの製造は、まず、上記のようなクチクル細胞由来のタンパク質を含有する高等動物体毛を水性媒体中、タンパク質変成剤の存在下またはタンパク質変成剤と界面活性剤の存在下で、還元剤で還元する。
【０００８】
上記の水性媒体は、水単独か、または水と水混和性の有機溶媒との混合溶媒であってもよく、そのような混合溶媒を用いる場合は、含水率が５０重量％以上、特に含水率が８０重量％以上の水性媒体を用いるのが好ましい。上記水混和性の有機溶媒としては、たとえばメタノール、エタノールなどの低級脂肪族アルコールなどが挙げられる。
【０００９】
上記の還元剤は、クチクル細胞由来のタンパク質を含有する高等動物体毛のジスルフィド結合を還元してチオール基に変換する作用をするものであり、この還元剤としては、たとえば２−メルカプトエタノール、チオグリコール酸、ジチオスレイトール、ジチオエリトリトールなどのチオール化合物、トリプロピルホスフィン、トリブチルホスフィンなどの有機リン化合物、亜硫酸水素ナトリウムなどの還元能力を持つ無機化合物などが挙げられる。
この還元剤の使用量は、高等動物体毛に対する割合で示すと、通常、高等動物体毛１０ｇに対して０．０２〜０．５モルであることが好ましく、特に還元反応の効率と経済性を考慮すると、高等動物体毛１０ｇに対して０．０５〜０．２モルであることが好ましい。
【００１０】
タンパク質変成剤は、タンパク質中の水素結合を切断する作用を有するもので、その具体例としては、たとえば尿素、チオ尿素、グアニジン、アコ銅アンモニア錯体（〔Ｃｕ（ＮＨ₃）₂〕〔ＯＨ〕）などが好適なものとして挙げられる。このタンパク質変成剤の使用にあたっては、タンパク質に対して溶解作用を持つ水酸化ナトリウム、アンモニアなどのアルカリ、塩化亜鉛、ヨウ化ナトリウム、臭化ナトリウムなどの無機塩を溶解助剤として用いてもよい。
このタンパク質変成剤の濃度と使用量は、高等動物体毛の溶解性などを考慮して決定するのが適しているが、通常、高等動物体毛に対して３〜１０ｍｏｌ／ｌ濃度のものを３〜４０倍重量、特に５〜８ｍｏｌ／ｌ濃度のものを５〜２０倍重量使用することが好ましい。
【００１１】
上記還元の際、界面活性剤を添加しておくと、還元速度が向上する。この界面活性剤としては、下記のアニオン界面活性剤、カチオン界面活性剤、両性界面活性剤、ノニオン界面活性剤のいずれも用いることができる。
【００１２】
アニオン界面活性剤としては、たとえばドデシル硫酸ナトリウム、ポリエチレングリコールラウリルエーテル硫酸ナトリウムなどのアルキル硫酸塩、アルキル硫酸エステル塩、アルキルリン酸エステル塩、スルホコハク酸エステル塩などのアニオン界面活性剤が挙げられる。
【００１３】
カチオン界面活性剤としては、たとえば次式で示されるカチオン界面活性剤などが挙げられる。
〔Ｒ¹・Ｒ²・Ｒ³・Ｒ⁴Ｎ〕⁺Ｘ^-
〔式中、Ｒ¹、Ｒ²、Ｒ³およびＲ⁴のうち１個または２個は直鎖もしくは分岐鎖を有する炭素数８〜２０のアルキル基またはヒドロキシアルキル基であり、残余は水素原子、炭素数１〜３のアルキル基もしくはヒドロキシアルキル基またはベンジル基である。Ｘはハロゲン原子、炭素数１〜２個のアルキル硫酸基またはアルキルピリジニウムハライドなどの芳香族四級アミン塩などである〕。
【００１４】
両性界面活性剤としては、たとえば脂肪族アミンのＮ−カルボキシメチル体、Ｎ−スルホアルキル化体、イミダゾリンスルホン酸などのベタイン系の両性界面活性剤（疎水基は主として炭素数１２〜１４のアルキル基またはアシル基、対イオンはアルカリ金属などである）などが挙げられる。
【００１５】
ノニオン界面活性剤としては、たとえばポリオキシエチレンアルキルエーテル型、脂肪酸エステル型、ポリエチレンイミン型、ポリグリセリンエーテル型、ポリグリセリンエステル型などのノニオン界面活性剤（疎水基は主として炭素数１２〜１４のアルキル基またはアシル基である）などが挙げられる。
【００１６】
そして、この界面活性剤の還元工程での使用量は高等動物体毛の５〜１００重量％、特に５〜５０重量％が好ましい。
界面活性剤としては、前記したように、アニオン界面活性剤、カチオン界面活性剤、両性界面活性剤、ノニオン界面活性剤のいずれも使用することができるが、なかでも水溶性に富むアニオン界面活性剤、たとえばアルキル硫酸塩やポリオキシエチレンアルキルエーテル硫酸塩などが特に好ましい。
【００１７】
上記還元工程の具体的操作は、たとえば次のようにして行われる。すなわち、高等動物体毛をその全量が浸るに充分な３〜４０倍重量の３〜１０Ｍ（ｍｏｌ／ｌ）のタンパク質変成剤水溶液、たとえば尿素の場合には５〜８Ｍの尿素水溶液に浸漬し、還元剤または還元剤と界面活性剤を加えてから容器を密栓し、好ましくは室温〜１２０℃で１〜３６時間加熱攪拌する。その際の反応液のｐＨは５〜９が好ましいが、ｐＨ１２まで上げることができる。
この還元工程中または後記の細片化や熟成中あるいはその直後に、還元剤を含む反応混合物に超音波を照射すると、還元反応を促進することができ、還元工程に要する時間を短縮することができる。超音波照射はプローブ型、浴槽型などの公知の超音波照射装置を用いることができる。超音波照射の強さは反応系の大きさにより異なるが、たとえば反応系の大きさが１リットル以下のときは出力５０〜２００Ｗで充分である。
【００１８】
上記還元により、反応物は媒体に対して可溶部と不溶部になる。そこで、上記の可溶部を遠心分離または濾過により除去することによって不溶部を分離する。この不溶部は還元クチクルタンパクを含んでおり、可溶部は活性ケラチンと呼ばれる還元ケラチンを含んでいる。
【００１９】
上記不溶部は、還元クチクルタンパクを含んでいるが、タンパク質変成剤や還元剤を含んだ水性媒体（界面活性剤を用いた場合には界面活性剤も含んでいる）によって膨張している。この不溶部をミキサーやホモジナイザーなどで細片化してスラリー状にして密栓容器に入れて密栓し、熟成させると（この細片化と熟成は逆の順序で行ってもよい）、不透明な液状流動物は徐々に透明化してくる。熟成温度が低すぎると液状流動物の透明化が起こらず、また、熟成温度が高いと透明化の速度が速くなるので、前記のように、熟成は５０〜１００℃の温度で行う。熟成に際しては密栓容器を振盪培養器などで振盪させて行うと熟成が速く進む。熟成時間は、通常、１〜３０日である。
【００２０】
この細片化や熟成は還元剤の存在下で行うので、この細片化や熟成の間も還元が進行する。そして、この細片化や熟成を経ることにより液状流動物が半透明ないしは透明化する理由としては、クチクルタンパクが還元されることにより分子中に現れたチオール基が加水分解触媒作用を発揮して、クチクルのフラグメント化が起こり、可溶化が進むことによるものと思われる。
この細片化−熟成後の還元クチクルタンパクは、ポリアクリルアミド電気泳動法で分子量分布を求めると、１万〜１０万を主成分としている。
【００２１】
つぎに、半透明ないしは透明化した液状流動物を透析、塩析、沈殿などにより分離精製する。
たとえば、透析による分離精製処理においては、半透明ないしは透明化した液状流動物を分子量分画サイズ１万程度の透析チューブに移し、水に対して透析を行うが、透析中、還元クチクルタンパクのチオール基が酸化しないように還元剤を少量含有させた水を使用するのが好ましい。
透析時の温度が高すぎると、液状流動物の着色が起こりやすいため、４〜５０℃で行うのが好ましい。この透析により、液状流動物中に残存しているタンパク質変成剤や還元剤（界面活性剤を用いた場合は、その界面活性剤も）などの水可溶性物質が除去される。
透析により分離精製した還元クチクルタンパクは、半透明ないしは透明なスラリー状で、必要に応じて濃縮し、酸化防止のために還元剤を少量含有させてスラリー状にしたり、凍結乾燥法などにより粉末にすることができる。
【００２２】
一方、塩析による分離精製処理は、塩化ナトリウム、硫酸アンモニウム、硫酸ナトリウムなどの無機塩を上記細片化−熟成後の液状流動物に加えることによって行われる。この塩析にあたっては、上記液状流動物を塩酸などの酸を加えて弱酸性（ｐＨ３〜５、特に３．５付近が好適）にしておくことが好ましい。また、アセトン、メタノール、エタノールなどの極性有機溶媒を併用添加し、塩析の効果を高めるようにしてもよい。
この塩析にあたっての無機塩の添加量は、上記液状流動物に対して無機塩が０．１〜２Ｍの濃度になるようにするのが好ましい。塩析時の温度は０℃近辺から４０℃の範囲が適しており、塩析に要する時間は長くても１０分程度みておけば充分である。
【００２３】
また、沈殿による分離精製処理は、上記細片化−熟成後の液状流動物に対してアセトン、メタノール、エタノールなどの極性有機溶媒を添加することによって行われる。この沈殿による分離精製処理にあたっての極性有機溶媒の添加量は、溶媒の種類によって異なるが、通常、極性有機溶媒の濃度が５〜５０重量％になるようにするのが好ましい。
この沈殿による分離精製処理時の温度は、０〜３０℃であり、沈殿に要する時間は長くても１０分程度みておけば充分である。
【００２４】
上記、塩析や沈殿による分離精製処理によって固形物として得られた還元クチクルタンパクは、水洗後、必要に応じて凍結乾燥法などにより粉末とするか、またはアンモニアなどで弱アルカリ（ｐＨ８〜９）にしつつ還元クチクルタンパクに対して５〜５０重量％の界面活性剤を含んだ水溶液（酸化防止のために還元剤を少量含有させてもよい）を加えて透明ないしは半透明の水性媒体分散液にすることができる。
【００２５】
上記のようにして得られた還元クチクルタンパクは、アミノ酸１００個当たりシステイン〔−ＮＨ−ＣＨ（ＣＨ₂ＳＨ）ＣＯ−〕残基を２〜２０個有しており、そのチオール基（ＳＨ基）が空気中の酸素や酸化剤により容易に酸化され、ジスルフィド結合（−Ｓ−Ｓ結合）を生成して重合し、高分子化する。
【００２６】
上記還元クチクルタンパクは、透析によりスラリー状態で得られたものはそのままで、また、塩析や沈殿により分離した後に粉末化したものは水性媒体に分散させて水性媒体分散液として、それらを適当な型、形状に流して乾燥すれば、フィルム、シート、カプセル、スポンジなどの所望のものに成形することができる。
【００２７】
また、本発明において得られた還元クチクルタンパクのチオール基（ＳＨ基）をヨードメトリーで定量したところ、０．２〜２．０×１０^-3ｅｑ／ｇ＝５００〜５０００ｇ／ｅｑであり、分子量５００〜５０００の還元クチクルタンパクに対して１個のチオール基（ＳＨ基）、すなわち、アミノ酸５〜５０個に対して１個のチオール基、換言すれば、アミノ酸１００個あたり２〜２０個のチオール基を有するシステインが含まれていることが判明した。そして、アミノ酸分析によれば、システイン以外は、構成アミノ酸分布が原料の高等動物体毛由来のクチクルタンパク質にほぼ一致していた。
【００２８】
そして、上記の還元クチクルタンパクの高分子体は、ポリエチレンなどの生分解性のない石油系ポリマーとは異なり、生分解性を有していて、土壌中の微生物によって速やかに分解される。たとえば、厚さ０．０３ｍｍ、横１０ｍｍ、縦２０ｍｍのクチクルフィルムを土壌中に埋蔵しておくと、２５℃にて２〜４ケ月間で分解して消失する。したがって、使用後、投棄されることがあっても、土壌中の微生物によって分解されて消失するので、自然環境の保護に役立たせることができる。
【００２９】
また、上記還元クチクルタンパクを成形するにあたって、成形品に柔軟性を持たせるために、グリセリン、プロピレングリコール、ポリエチレングリコール、ポリビニルアルコールなどの可塑剤を用いることができるし、さらに、上記還元クチクルタンパクに還元ケラチン水溶液を混ぜて同様に成形操作をすれば、還元クチクルタンパクは還元ケラチンともジスルフィド結合（Ｓ−Ｓ結合）で架橋連結し、還元クチクルタンパクと還元ケラチンとの混合物からなる高分子成形品にすることができる。
【００３０】
【実施例】
つぎに、実施例をあげて本発明をより具体的に説明する。ただし、本発明はそれらの実施例のみに限定されるものではない。なお、以下の実施例などにおいて、溶液や分散液などの濃度を示す％は重量％である。
【００３１】
実施例１
脱脂洗浄された羊毛２０ｇ、尿素８０ｇ（羊毛１０ｇに対して０．６７モル）、２−メルカプトエタノール２６ｇ（羊毛１０ｇに対して０．１７モル）、ドデシル硫酸ナトリウム１０ｇおよび蒸留水１００ｇを容器に入れて、６０℃で２４時間攪拌して還元した。反応系のｐＨは５〜７の間にあった。
【００３２】
得られた反応混合物を室温に冷してからステンレス製メッシュで濾過し、残部の不溶部（主にクチクル由来物）を濃度０．２％の２−メルカプトエタノール水溶液で洗浄した後、尿素３０ｇ、２−メルカプトエタノール１０ｇ、ドデシル硫酸ナトリウム６ｇおよび蒸留水３０ｇを加えて容器に入れ、ミキサー（Ｉｋａ−Ｌａｂｏｒｔｅｃｈｎｉｋ社製Ｕｌｔｒａ−ＴｕｒｒａｘＴ２５、１３５００−２０５００ｒｐｍ）で３分間攪拌し、短針型超音波装置により２５０Ｗ／ｃｍ²、５０℃で延べ１５分間超音波処理した後、６０℃で４８時間振盪した。
【００３３】
得られた液状流動物を１２００Ｇで遠心して脱泡し、半透明の液状流動物を得た。ついで、得られた液状流動物を透析用セロファンチューブ（ユニオンカーバイト社製分子量分画約８０００）に入れ、濃度０．２％の２−メルカプトエタノール水溶液３リットルで３回透析を繰り返し、半濁水性スラリーを約１２０ｇ得た。
【００３４】
この半濁水性スラリーの１０ｇを凍結乾燥したところ、０．４７ｇの白色パウダーが得られた。アミノ酸分析によれば、この白色パウダーの成分は、アルギニンが５．３モル％、グルタミン酸が９．８モル％、システイン＋ハーフシスチンが１６．５モル％、セリンが１１．７モル％含まれていて、その構成アミノ酸分布が原料のクチクルタンパク質にほぼ一致していた。
【００３５】
実施例２
脱脂洗浄された羊毛２０ｇ、尿素８０ｇ、２−メルカプトエタノール２６ｇ、ドデシル硫酸ナトリウム１０ｇおよび蒸留水１００ｇを容器に入れて、６０℃で２４時間攪拌して還元した。
得られた反応混合物を室温に冷してからステンレス製メッシュで濾過し、残部の不溶部（主にクチクル由来物）を濃度０．２％の２−メルカプトエタノール水溶液で洗浄した後、尿素３０ｇ、２−メルカプトエタノール１０ｇ、ドデシル硫酸ナトリウム６ｇおよび蒸留水３０ｇを加えて容器に入れ、６０℃にて４８時間振盪した。ついで、実施例１と同様のミキサーで３分間攪拌して細片化し、短針型超音波装置により２５０Ｗ／ｃｍ²、５０℃で延べ１５分間超音波処理した。
【００３６】
得られた液状流動物を１２００Ｇで遠心して脱泡し、半透明の液状流動物を得た。ついで、６Ｎ塩酸でｐＨ５に調整し、飽和硫酸アンモニウム水溶液４０ｇを添加して塩析を行った。塩析物を濾取し、得られた塩析物に濃度０．２％の２−メルカプトエタノール水溶液１００ｇを加え、攪拌と遠心分離による洗浄操作を３回繰り返して洗浄し、最後に濃度０．２％の２−メルカプトエタノール水溶液で全体を１２０ｇとした。得られた半濁水性スラリーの１０ｇを凍結乾燥したところ、０．３８ｇの白色パウダーが得られた。
【００３７】
アミノ酸分析によれば、この白色パウダーも、上記実施例１で得られた物質に準じたアミノ酸組成を示した。
【００３８】
実施例３
羊毛２０ｇ、尿素８０ｇ、２−メルカプトエタノール２６ｇ、ドデシル硫酸ナトリウム１０ｇおよび蒸留水１００ｇを容器に入れて、６０℃で２４時間攪拌して還元を行った。
【００３９】
得られた反応物を遠心分離し、沈降部（約６０ｇ）を密栓したガラス瓶内で５０℃で２カ月間保存した。この沈降部は、２カ月間保存する間に流動性が増加し、その液体部は、ＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動法により、分子量が約１２，０００から７０，０００の多種のタンパク物質に主に変換されていた。
【００４０】
アミノ酸分析によれば、この液体部には、アルギニンが５．１モル％、グルタミン酸が９．７モル％、システイン＋ハーフシスチンが１６．７モル％、セリンが１１．１モル％含まれていて、その構成アミノ酸分布が原料のクチクルタンパク質にほぼ一致していた。
【００４１】
上記流動部を実施例１と同様のミキサーで３分間攪拌した後、実施例１と同様の透析処理により精製して、濃度０．２％の２−メルカプトエタノール水溶液に３％の還元クチクルタンパクを含むスラリーを２５０ｇ得た。
【００４２】
試験例１
実施例１で得られたスラリー１０ｇ、実施例２で得られたスラリー１２ｇ、実施例３で得られたスラリー１５ｇのそれぞれにグリセリンの５０％水溶液を０．１５ｇ加え、それらを別々に水平な底面をもつ円形ガラス容器（内部の平面積：１００ｃｍ²）に流し込み、室温、大気中で１昼夜乾燥した。その後、８０℃で１５分間加熱処理した後、メタノール浴、グリセリン−水浴（重量比１：９）にそれぞれ１０分間浸漬し、室温で２４時間乾燥して半透明フィルムを得た。
【００４３】
このフィルムの４０ｃｍ²を引張り試験機（今田製作所製形式ＳＶ５５）により相対湿度６５％、引張り速度２０ｍｍ／ｍｉｎの条件下で最大破断強度およびヤング率を測定した。
【００４４】
また、３ｃｍ×３ｃｍ（相対湿度６５％時）の正方形状のフィルムを常温水に１時間浸漬し、湿った状態のままで試験片の長さを測定し、下記式によりフィルムの膨潤度を求めた。
【００４５】

【００４６】
さらに、このフィルムの水（３０℃）、沸騰水、メタノール（３０℃）、ジメチルホルムアミド（３０℃）およびジメチルスルフォキシド（３０℃）に対する溶解性を下記式により求めた。処理は、沸騰水に対してはフィルムを１０分間浸漬することによって行い、水、メタノール、ジメチルホルムアミド、ジメチルスルフォキシドに対しては、ぞれぞれフィルムを３０℃で２４時間浸漬することによって行った。なお、重量は処理前および処理後の試験片を水洗後、３０℃にて２４時間乾燥した後に測定した。

【００４７】
それらの結果を表１に示す。また、室温（約２０℃）、相対湿度７０％で、紫外線スペクトロメータを使用し、上記実施例１〜３のフィルムの波長７００ｎｍの入射光の強度に対する透過光の強度を測定し、透過度（％）を求めた。その結果も表１に示す。
【００４８】
【表１】

【００４９】
表１に示すように、実施例１、実施例２、実施例３から作製したフィルムは、最大破断強度がそれぞれ８５０ｋｇ／ｃｍ²、８５０ｋｇ／ｃｍ²、６００ｋｇ／ｃｍ²で、ヤング率がそれぞれ７０００ｋｇ／ｃｍ²、７０００ｋｇ／ｃｍ²、５２００ｋｇ／ｃｍ²であり、実用上充分な機械的強度を有していた。
【００５０】
また、実施例１、実施例２、実施例３から作製したフィルムは、それぞれ水に対して４０％、４５％、９０％の膨潤度を示し、水に不溶性であることが明らかであった。
【００５１】
さらに、これらのフィルムは、試験した各種の溶媒に対して溶解せず（溶解性０％）、すなわち、これらの溶媒に不溶で、これらの溶媒中でも溶解することなく使用できるということが明らかにされていた。また、透過度の測定結果から、本発明者が先願（特開平６−３３６４９９号）で開示した細片化−熟成をしていない場合のフィルムに比べて、透明性の高いことが確認された。
【００５２】
【発明の効果】
以上説明したように、本発明によれば、高等動物体毛を水性媒体中、タンパク質変成剤の存在下またはタンパク質変成剤と界面活性剤の存在下で、還元剤により還元した後、可溶部を除去し、得られた不溶部を還元剤の存在下で細片化と加温熟成を行った後、分離精製することによって、透明性の高い還元クチクルタンパクを得ることができる。そして、この還元クチクルタンパクはアミノ酸１００個当たりシステイン残基を２〜２０個有している。
【００５３】
上記還元クチクルタンパクは、活性なチオール基（ＳＨ基）を有しており、空気中の酸素や酸化剤により酸化されてジスルフィド結合（Ｓ−Ｓ結合）を生成して、高分子化するので、それを利用して、フィルム、シート、カプセル、スポンジ、筒などの高分子成形品を作製することができる。
【００５４】
上記還元クチクルタンパクの高分子体は、生分解性を有していて、上記還元クチクルタンパクを原料として作製された高分子成形品は、投棄された場合、微生物によって分解するので、自然環境の保護に役立つという優れた特性を有している。[0001]
BACKGROUND OF THE INVENTION
The present invention relates to a reduced cuticle protein or an aqueous medium dispersion thereof and a method for producing the same, and more specifically, is provided as a raw material for a polymer molded product such as a biodegradable film, sheet, capsule, sponge, or cylinder. The present invention relates to a reduced cuticle protein or an aqueous medium dispersion thereof and a production method thereof.
[0002]
[Prior art]
The body hair of higher animals such as human hair, animal hair and feathers is divided into an outer layer and an inner layer. The outer layer consists of thin plate-like cuticle cells called scales, and the inner layer consists of cortex cells whose main component is keratin protein (protein).
Keratin peptides and their derivatives obtained by reducing and extracting higher animal body hair have already been used as compounding agents for hair cosmetics, fiber dyes, fabric modifiers and the like.
[0003]
On the other hand, the scale occupying 10 to 20% by weight of higher animal hair is mainly composed of exocycle and endocicle, but these animal cuticle cell-derived proteins are cross-linked by isopeptide bonds or phosphoamide bonds between protein molecules. On top of that, it contains a large amount of half cysteine as an amino acid (occupies 20 to 30 mol% of all amino acids in the exocycle), and the protein molecules are cross-linked by disulfide bonds (SS). It exhibits high resistance and is insoluble in any solvent.
As a method of using this cuticle cell-derived protein as an industrial substrate, the present inventor disclosed in JP-A-6-336499 that higher animal hair is reduced with a reducing agent in an aqueous medium in the presence of a protein denaturant. Then, a method for obtaining an insoluble reduced cuticle protein by removing the soluble part and washing the obtained insoluble part with water to remove the soluble component was disclosed.
[0004]
[Problems to be solved by the invention]
However, the reduced cuticle protein obtained by the above method is obtained in the form of an opaque slurry, and the film made from the reduced cuticle protein becomes opaque, so it is used as a raw material for films and capsules that require transparency. There was a problem that I could not.
[0005]
[Means for Solving the Problems]
In view of the above circumstances, the present inventor has conducted intensive studies to obtain highly transparent and highly purified reduced cuticle protein or an aqueous medium dispersion thereof. As a result, human hair, animal hair, feathers and other higher animal hair In an aqueous medium in the presence of a protein denaturing agent or in the presence of a protein denaturing agent and a surfactant, the insoluble part mainly composed of a cuticle obtained by reducing the soluble part with a reducing agent is removed. In the presence of a reducing agent, after pulverizing with a mixer, homogenizer, etc., ripen at 50 to 100 ° C. for 1 day or longer in a sealed container, etc., or after aging under the above conditions, pulverize In this way, a cuticle was successfully obtained as a translucent liquid fluid, and a protein prepared from a protein purified by separating a water-soluble substance from the liquid fluid (hereinafter referred to as “reduced cuticle protein”). Beam is found that transparency and strength are excellent, have accomplished the present invention.
[0006]
The reduced cuticle protein is obtained by reducing the hair of higher animals to convert disulfide bonds (SS bonds) into thiol groups (SH groups). The thiol groups are highly reactive and easily oxidized. Since the disulfide bond is regenerated, the reduced cuticle protein is oxidized and polymerized to obtain a polymer molded product of a protein such as a film, sheet, capsule, sponge, or cylinder.
In addition, the polymer obtained by oxidative polymerization of the reduced cuticle protein has a biodegradability unlike a petroleum polymer such as polyethylene, and is a film obtained from the reduced cuticle protein as described above. Polymer molded products such as sheets, capsules, sponges, and cylinders have excellent characteristics that they are also useful for protecting the natural environment because they are rapidly degraded by microorganisms in the soil when discarded.
[0007]
DETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION
Examples of higher animal body hair used as a raw material in the production of reduced cuticle protein in the present invention include animal hair such as human hair (human hair), wool, horse hair, cow hair, and feathers of birds such as chickens. It is done.
In the production of reduced cuticle protein, first, higher animal hair containing protein derived from the above-described cuticle cells is reduced in an aqueous medium in the presence of a protein denaturant or a protein denaturant and a surfactant. Reduce with chemicals.
[0008]
The aqueous medium may be water alone or a mixed solvent of water and a water-miscible organic solvent. When such a mixed solvent is used, the water content is 50% by weight or more, particularly the water content. Is preferably 80% by weight or more of an aqueous medium. Examples of the water-miscible organic solvent include lower aliphatic alcohols such as methanol and ethanol.
[0009]
The above reducing agent acts to reduce disulfide bonds of higher animal hair containing proteins derived from cuticle cells and convert them into thiol groups. Examples of the reducing agents include 2-mercaptoethanol, thioglycol, and the like. Examples thereof include acid, thiol compounds such as dithiothreitol and dithioerythritol, organic phosphorus compounds such as tripropylphosphine and tributylphosphine, and inorganic compounds having a reducing ability such as sodium bisulfite.
The amount of the reducing agent used is usually preferably 0.02 to 0.5 mol per 10 g of higher animal hair, especially considering the efficiency and economics of the reduction reaction, when expressed as a percentage of higher animal hair. Then, it is preferable that it is 0.05-0.2 mol with respect to 10g of higher animal hair.
[0010]
The protein denaturing agent has an action of cleaving hydrogen bonds in proteins, and specific examples thereof include urea, thiourea, guanidine, acopper ammonia complex ([Cu (NH ₃ ) ₂ ] [OH]), for example. And the like are preferable. In using the protein denaturing agent, an alkali salt such as sodium hydroxide or ammonia having an action of dissolving the protein, or an inorganic salt such as zinc chloride, sodium iodide or sodium bromide may be used as a solubilizing agent.
The concentration and amount of the protein denaturing agent is suitably determined in consideration of the solubility of higher animal hair, but usually 3 to 10 mol / l of the higher animal hair is used. It is preferable to use 40 times weight, especially 5 to 20 mol / l concentration.
[0011]
When a surfactant is added during the reduction, the reduction rate is improved. As the surfactant, any of the following anionic surfactants, cationic surfactants, amphoteric surfactants, and nonionic surfactants can be used.
[0012]
Examples of the anionic surfactant include anionic surfactants such as alkyl sulfates such as sodium dodecyl sulfate and polyethylene glycol lauryl ether sulfate, alkyl sulfate esters, alkyl phosphate esters, and sulfosuccinate salts.
[0013]
Examples of the cationic surfactant include a cationic surfactant represented by the following formula.
^{^{^{[R 1 · R 2 · R 3}}} · R 4 N ] ⁺ X ^-
[In the formula, one or two of R ¹ , R ² , R ³ and R ⁴ are linear or branched alkyl groups having 8 to 20 carbon atoms or hydroxyalkyl groups, with the remainder being a hydrogen atom, An alkyl group having 1 to 3 carbon atoms, a hydroxyalkyl group, or a benzyl group. X is a halogen atom, an alkyl sulfate group having 1 to 2 carbon atoms, or an aromatic quaternary amine salt such as an alkyl pyridinium halide].
[0014]
Examples of amphoteric surfactants include betaine amphoteric surfactants such as N-carboxymethyl compounds, N-sulfoalkylated aliphatic amines, and imidazoline sulfonic acids (hydrophobic groups are mainly alkyl groups having 12 to 14 carbon atoms). Or an acyl group or a counter ion is an alkali metal).
[0015]
Examples of nonionic surfactants include nonionic surfactants such as polyoxyethylene alkyl ether type, fatty acid ester type, polyethyleneimine type, polyglycerin ether type, polyglycerin ester type (hydrophobic groups are mainly alkyl groups having 12 to 14 carbon atoms). Group or an acyl group).
[0016]
And the usage-amount in the reduction | restoration process of this surfactant is 5 to 100 weight% of a higher animal body hair, Especially 5 to 50 weight% is preferable.
As described above, as the surfactant, any of an anionic surfactant, a cationic surfactant, an amphoteric surfactant, and a nonionic surfactant can be used, and among them, an anionic surfactant rich in water solubility. For example, alkyl sulfates and polyoxyethylene alkyl ether sulfates are particularly preferable.
[0017]
The specific operation of the reduction step is performed as follows, for example. In other words, 3 to 40 times the weight of a 3 to 10 M (mol / l) protein denaturant aqueous solution sufficient to immerse the total amount of animal hair, for example in the case of urea, 5 to 8 M urea aqueous solution is immersed in the reduction. After adding an agent or a reducing agent and a surfactant, the container is sealed and heated and stirred at room temperature to 120 ° C. for 1 to 36 hours. The pH of the reaction solution at that time is preferably 5 to 9, but can be increased to pH 12.
Irradiation of the reaction mixture containing the reducing agent during the reduction process or during or after the fragmentation or ripening described later can accelerate the reduction reaction and reduce the time required for the reduction process. it can. For the ultrasonic irradiation, a known ultrasonic irradiation device such as a probe type or a bathtub type can be used. The intensity of ultrasonic irradiation varies depending on the size of the reaction system. For example, when the size of the reaction system is 1 liter or less, an output of 50 to 200 W is sufficient.
[0018]
Due to the reduction, the reaction product becomes soluble and insoluble in the medium. Therefore, the insoluble part is separated by removing the soluble part by centrifugation or filtration. This insoluble part contains reduced cuticle protein, and the soluble part contains reduced keratin called active keratin.
[0019]
The insoluble part contains a reduced cuticle protein, but is swollen by an aqueous medium containing a protein denaturant and a reducing agent (including a surfactant when a surfactant is used). When this insoluble part is cut into pieces with a mixer or a homogenizer and put into a slurry form, put in a sealed container and sealed, and aged (this fragmentation and aging may be performed in the reverse order), an opaque liquid flow Animals gradually become transparent. If the aging temperature is too low, the liquid fluid does not become transparent, and if the aging temperature is high, the speed of clarification increases, so that the aging is performed at a temperature of 50 to 100 ° C. as described above. When ripening, if the sealed container is shaken with a shaking incubator or the like, the aging proceeds rapidly. The aging time is usually 1 to 30 days.
[0020]
Since the fragmentation and aging are performed in the presence of a reducing agent, the reduction proceeds during the fragmentation and aging. The reason why the liquid fluid becomes translucent or transparent through this fragmentation and aging is that the thiol group that appears in the molecule due to reduction of the cuticle protein exhibits hydrolysis catalysis. It seems that fragmentation of the cuticle occurs and solubilization proceeds.
When the molecular weight distribution of the reduced cuticle protein after fragmentation-ripening is determined by polyacrylamide electrophoresis, the main component is 10,000 to 100,000.
[0021]
Next, the translucent or clarified liquid fluid is separated and purified by dialysis, salting out, precipitation or the like.
For example, in the separation and purification process by dialysis, a translucent or transparent liquid fluid is transferred to a dialysis tube having a molecular weight fraction of about 10,000 and dialyzed against water. It is preferable to use water containing a small amount of a reducing agent so that the thiol group is not oxidized.
When the temperature at the time of dialysis is too high, the liquid fluid is likely to be colored. By this dialysis, water-soluble substances such as a protein denaturant and a reducing agent remaining in the liquid fluid (and the surfactant when a surfactant is used) are removed.
Reduced cuticle protein separated and purified by dialysis is a translucent or transparent slurry, which is concentrated as necessary, and is made into a slurry by adding a small amount of a reducing agent to prevent oxidation. Can be.
[0022]
On the other hand, the separation and purification treatment by salting out is performed by adding an inorganic salt such as sodium chloride, ammonium sulfate, sodium sulfate or the like to the liquid fluid after the fragmentation-ripening. In this salting out, it is preferable that the liquid fluid is made weakly acidic (pH 3-5, particularly around 3.5 is preferable) by adding an acid such as hydrochloric acid. Further, a polar organic solvent such as acetone, methanol, ethanol or the like may be added together to enhance the salting out effect.
The amount of the inorganic salt added in the salting out is preferably such that the inorganic salt has a concentration of 0.1 to 2M with respect to the liquid fluid. The temperature at the time of salting out is suitably in the range of around 0 ° C. to 40 ° C., and it is sufficient that the time required for salting out is about 10 minutes at the longest.
[0023]
In addition, the separation and purification treatment by precipitation is performed by adding a polar organic solvent such as acetone, methanol, ethanol or the like to the liquid fluid after the above-mentioned fragmentation-ripening. The addition amount of the polar organic solvent in the separation and purification treatment by precipitation varies depending on the type of the solvent, but it is usually preferable that the concentration of the polar organic solvent is 5 to 50% by weight.
The temperature during the separation and purification treatment by precipitation is 0 to 30 ° C., and it is sufficient that the time required for precipitation is about 10 minutes at the longest.
[0024]
The reduced cuticle protein obtained as a solid by the separation and purification treatment by salting out or precipitation is washed with water and then powdered by freeze-drying or the like, if necessary, or weakly alkaline (pH 8-9) with ammonia or the like. ) And a transparent or translucent aqueous medium dispersion containing an aqueous solution containing a surfactant of 5 to 50% by weight based on the reduced cuticle protein (a small amount of a reducing agent may be added to prevent oxidation). Can be liquid.
[0025]
The reduced cuticle protein obtained as described above has 2 to 20 cysteine [—NH—CH (CH ₂ SH) CO—] residues per 100 amino acids, and its thiol group (SH group). ) Is easily oxidized by oxygen or an oxidant in the air to form a disulfide bond (—S—S bond), polymerize, and polymerize.
[0026]
The reduced cuticle protein is the same as that obtained in a slurry state by dialysis, and the powder obtained after separation by salting out or precipitation is dispersed in an aqueous medium to obtain an aqueous medium dispersion. If it is poured into a suitable mold and shape and dried, it can be formed into a desired film, sheet, capsule, sponge or the like.
[0027]
Moreover, when the thiol group (SH group) of the reduced cuticle protein obtained in the present invention was quantified by iodometry, it was 0.2 to 2.0 × 10 ⁻³ eq / g = 500 to 5000 g / eq, One thiol group (SH group) for a reduced cuticle protein with a molecular weight of 500-5000, ie one thiol group for 5-50 amino acids, in other words, 2-20 per 100 amino acids It was found that cysteine having a thiol group was included. According to the amino acid analysis, except for cysteine, the constituent amino acid distribution almost coincided with the cuticle protein derived from the higher animal hair as the raw material.
[0028]
And the high molecular body of said reduced cuticle protein has biodegradability unlike the petroleum polymer which is not biodegradable, such as polyethylene, and is rapidly decomposed | disassembled by the microorganisms in soil. For example, if a cuticle film having a thickness of 0.03 mm, a width of 10 mm, and a length of 20 mm is buried in the soil, it will decompose and disappear at 25 ° C. in 2 to 4 months. Therefore, even if it is discarded after use, it is decomposed and disappeared by microorganisms in the soil, which can be used to protect the natural environment.
[0029]
Further, when the reduced cuticle protein is molded, a plasticizer such as glycerin, propylene glycol, polyethylene glycol, polyvinyl alcohol or the like can be used to give the molded article flexibility, and further, the reduced cuticle If a reducing keratin aqueous solution is mixed with the protein and the molding operation is performed in the same manner, the reduced cuticle protein is cross-linked to the reduced keratin by a disulfide bond (SS bond), and a high concentration of a mixture of the reduced cuticle protein and the reduced keratin is obtained. It can be a molecular molded product.
[0030]
【Example】
Next, the present invention will be described more specifically with reference to examples. However, this invention is not limited only to those Examples. In the following examples and the like,% indicating the concentration of a solution or dispersion is wt%.
[0031]
Example 1
Degreased and washed 20 g wool, 80 g urea (0.67 mol for 10 g wool), 26 g 2-mercaptoethanol (0.17 mol for 10 g wool), 10 g sodium dodecyl sulfate and 100 g distilled water are placed in a container. The mixture was reduced by stirring at 60 ° C. for 24 hours. The pH of the reaction system was between 5-7.
[0032]
The resulting reaction mixture was cooled to room temperature and then filtered through a stainless steel mesh, and the remaining insoluble part (mainly derived from cuticle) was washed with a 0.2% aqueous 2-mercaptoethanol solution, and then 30 g of urea, 10 g of 2-mercaptoethanol, 6 g of sodium dodecyl sulfate, and 30 g of distilled water were added and placed in a container. The mixture was stirred for 3 minutes with a mixer (Ultra-Turrax T25, 13500-20500 rpm, manufactured by Ika-Labortechnik), and 250 W with a short needle type ultrasonic device. After sonicating for 15 minutes at 50 ° C./cm ² , the mixture was shaken at 60 ° C. for 48 hours.
[0033]
The obtained liquid fluid was defoamed by centrifugation at 1200 G to obtain a translucent liquid fluid. Next, the obtained liquid fluid was put into a cellophane tube for dialysis (molecular weight fraction of about 8000 manufactured by Union Carbide Co., Ltd.), and dialysis was repeated 3 times with 3 liters of 2-mercaptoethanol aqueous solution with a concentration of 0.2%. About 120 g of a functional slurry was obtained.
[0034]
When 10 g of this semi-turbid aqueous slurry was freeze-dried, 0.47 g of white powder was obtained. According to amino acid analysis, the components of this white powder contained 5.3 mol% arginine, 9.8 mol% glutamic acid, 16.5 mol% cysteine + half cystine, and 11.7 mol% serine. Thus, the distribution of the constituent amino acids almost coincided with the cuticle protein as a raw material.
[0035]
Example 2
Degreased and washed 20 g of wool, 80 g of urea, 26 g of 2-mercaptoethanol, 10 g of sodium dodecyl sulfate and 100 g of distilled water were put in a container and reduced by stirring at 60 ° C. for 24 hours.
The resulting reaction mixture was cooled to room temperature and then filtered through a stainless steel mesh, and the remaining insoluble part (mainly derived from cuticle) was washed with a 0.2% aqueous 2-mercaptoethanol solution, and then 30 g of urea, 10 g of 2-mercaptoethanol, 6 g of sodium dodecyl sulfate and 30 g of distilled water were added to the container, and the mixture was shaken at 60 ° C. for 48 hours. Next, the mixture was stirred for 3 minutes with the same mixer as in Example 1 and pulverized, and sonicated with a short needle type ultrasonic device at 250 W / cm ² and 50 ° C. for 15 minutes.
[0036]
The obtained liquid fluid was defoamed by centrifugation at 1200 G to obtain a translucent liquid fluid. Subsequently, the pH was adjusted to 5 with 6N hydrochloric acid, and salting out was performed by adding 40 g of a saturated aqueous ammonium sulfate solution. The salted-out product is collected by filtration, 100 g of a 0.2% aqueous 2-mercaptoethanol solution is added to the obtained salted-out product, and washing is performed by repeating the washing operation by stirring and centrifugation three times. The total was 120 g with 2% 2-mercaptoethanol aqueous solution. When 10 g of the obtained semi-turbid aqueous slurry was freeze-dried, 0.38 g of white powder was obtained.
[0037]
According to amino acid analysis, this white powder also showed an amino acid composition according to the substance obtained in Example 1 above.
[0038]
Example 3
Reduction was performed by putting 20 g of wool, 80 g of urea, 26 g of 2-mercaptoethanol, 10 g of sodium dodecyl sulfate and 100 g of distilled water into a container and stirring at 60 ° C. for 24 hours.
[0039]
The obtained reaction product was centrifuged, and stored at 50 ° C. for 2 months in a glass bottle sealed with a sedimentation part (about 60 g). This sedimentation part increases in fluidity during storage for 2 months, and its liquid part is mainly converted into various protein substances having a molecular weight of about 12,000 to 70,000 by SDS-polyacrylamide electrophoresis. It was converted.
[0040]
According to amino acid analysis, this liquid part contained 5.1 mol% arginine, 9.7 mol% glutamic acid, 16.7 mol% cysteine + half cystine, and 11.1 mol% serine. The constituent amino acid distribution almost coincided with the cuticle protein of the raw material.
[0041]
The above fluidized part was stirred for 3 minutes with the same mixer as in Example 1 and then purified by the same dialysis treatment as in Example 1 to obtain a 3% reduced cuticle protein in a 2-mercaptoethanol aqueous solution with a concentration of 0.2%. 250 g of a slurry containing was obtained.
[0042]
Test example 1
0.15 g of a 50% aqueous solution of glycerin was added to each of 10 g of the slurry obtained in Example 1, 12 g of the slurry obtained in Example 2, and 15 g of the slurry obtained in Example 3, and they were separately separated into a horizontal bottom surface. Was poured into a circular glass container (internal plane area: 100 cm ² ) and dried in the air at room temperature for one day. Then, after heat-processing at 80 degreeC for 15 minute (s), each was immersed in the methanol bath and the glycerol-water bath (weight ratio 1: 9) for 10 minutes, and it dried at room temperature for 24 hours, and obtained the translucent film.
[0043]
The maximum breaking strength and Young's modulus of 40 cm ² of this film were measured under conditions of a relative humidity of 65% and a tensile speed of 20 mm / min using a tensile tester (model SV55 manufactured by Imada Seisakusho).
[0044]
In addition, a square film of 3 cm × 3 cm (at a relative humidity of 65%) is immersed in room temperature water for 1 hour, the length of the test piece is measured in a wet state, and the degree of swelling of the film is obtained by the following formula. It was.
[0045]

[0046]
Further, the solubility of this film in water (30 ° C.), boiling water, methanol (30 ° C.), dimethylformamide (30 ° C.) and dimethyl sulfoxide (30 ° C.) was determined by the following formula. The treatment is performed by immersing the film in boiling water for 10 minutes, and in water, methanol, dimethylformamide, and dimethyl sulfoxide, each film is immersed at 30 ° C. for 24 hours. went. The weight was measured after washing the test specimens before and after treatment and drying at 30 ° C. for 24 hours.

[0047]
The results are shown in Table 1. Moreover, the intensity | strength of the transmitted light with respect to the intensity | strength of the incident light with a wavelength of 700 nm of the film of the said Examples 1-3 was measured using room temperature (about 20 degreeC) and relative humidity 70%, and the transmittance | permeability ( %). The results are also shown in Table 1.
[0048]
[Table 1]

[0049]
As shown in Table 1, the films produced from Example 1, Example 2, and Example 3 have maximum breaking strengths of 850 kg / cm ² , 850 kg / cm ² , and 600 kg / cm ² , respectively, and Young's modulus of 7000 kg, respectively. / Cm ² , 7000 kg / cm ² , and 5200 kg / cm ² , and had sufficient mechanical strength for practical use.
[0050]
In addition, the films prepared from Example 1, Example 2, and Example 3 exhibited swelling degrees of 40%, 45%, and 90% with respect to water, respectively, and were clearly insoluble in water.
[0051]
Furthermore, it has been clarified that these films do not dissolve in the various solvents tested (solubility 0%), ie they are insoluble in these solvents and can be used without dissolving in these solvents. It was. Further, from the measurement result of the transmittance, it was confirmed that the present inventor has high transparency as compared with the film when the inventor has not made the strip-ripening disclosed in the prior application (Japanese Patent Laid-Open No. 6-336499). It was.
[0052]
【The invention's effect】
As described above, according to the present invention, higher animal hair is reduced with a reducing agent in an aqueous medium in the presence of a protein modifying agent or in the presence of a protein modifying agent and a surfactant. After removal, the insoluble part obtained is subjected to fragmentation and warming aging in the presence of a reducing agent, followed by separation and purification, whereby a highly transparent reduced cuticle protein can be obtained. This reduced cuticle protein has 2 to 20 cysteine residues per 100 amino acids.
[0053]
The reduced cuticle protein has an active thiol group (SH group), and is oxidized by oxygen or oxidant in the air to form a disulfide bond (SS bond), which becomes a polymer. Using this, polymer molded products such as films, sheets, capsules, sponges, and cylinders can be produced.
[0054]
The polymer body of the reduced cuticle protein has biodegradability, and the polymer molded product produced using the reduced cuticle protein as a raw material is decomposed by microorganisms when discarded. It has an excellent characteristic that it is useful for protection.

Claims

Higher animal hair such as human hair, animal hair, feathers, etc. is reduced with a reducing agent in an aqueous medium in the presence of a protein modifying agent or in the presence of a protein modifying agent and a surfactant, and the soluble part is removed. A reduced cuticle protein characterized in that the obtained insoluble part is fragmented in the presence of a reducing agent and heated and aged at 50 to 100 ° C. for 1 day or longer, and then separated and purified by separating a water-soluble substance. Its aqueous medium dispersion.

Higher animal hair such as human hair, animal hair, feathers, etc. is reduced with a reducing agent in an aqueous medium in the presence of a protein modifying agent or in the presence of a protein modifying agent and a surfactant, and the soluble part is removed. The obtained insoluble part is fragmented in the presence of a reducing agent, heated and aged at 50 to 100 ° C. for 1 day or longer, and then separated and purified from a water-soluble substance, or a reduced cuticle protein characterized by A method for producing an aqueous medium dispersion.