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キチナーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』
オオムギ種子のキチナーゼ
キチナーゼ
識別子
EC番号 3.2.1.14
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chitinase, acidic
識別子
略号 CHIA
Entrez英語版 27159
HUGO 17432
OMIM 606080
RefSeq NM_001040623
UniProt Q9BZP6
他のデータ
遺伝子座 Chr. 1 p13.1-21.3
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chitinase 1 (chitotriosidase)
識別子
略号 CHIT1
Entrez英語版 1118
HUGO 1936
OMIM 600031
RefSeq NM_003465
UniProt Q13231
他のデータ
遺伝子座 Chr. 1 q31-q32
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キチナーゼ(Chitinase、EC 3.2.1.14)は、キチングリコシド結合を分解する加水分解酵素である[1]。キチンは細胞壁及びいくつかの種の動物蠕虫節足動物)の外骨格を形成する成分であるため、キチナーゼは自身のキチンを再構成する必要のある生物か[2]、菌または動物のキチンを消化する必要のある生物が持つ。

種の分布

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キチンを食べる生物には、病原性または腐食性の多くの細菌エアロモナス目バシラス属ビブリオ属[3]、その他)が含まれる[4]。生きた節足動物、動物プランクトン、菌に直接作用することもあれば、それらの生物の残骸に作用することもある。

Coccidioides immitis等の菌は、デトリタス食及び節足動物に対する病原性の発現のためにこの酵素を持つ。

キチナーゼは、オオムギの種子(PDB: 1CNS​)等、植物でも見られることがある。それらの一部は、感染特異的タンパク質で、生体防御の一部として誘導される。発現は、どちらも菌や昆虫の攻撃からの防御に関連するNPR1遺伝子とサリチル酸経路によって仲介される。植物のキチナーゼには、他に菌との共生に必要なものもある[5]

ほ乳類はキチンを生成しないが、2つの活性を持つキチナーゼ(キトトリオシダーゼと酸性ほ乳類キチナーゼ)を有する。他に、配列の類似性は高いがキチナーゼ活性を持たないYKL-40等がある[6]

機能

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セルロースと同様に、キチンは比較的分解されにくく、豊富に存在する生体高分子である[7]。通常、動物はこれを消化することはできないが、ある種の魚類は消化することができる[8]。動物によるキチンの消化には、反芻動物のセルロースの消化と同様に、細菌との共生及び非常に長い発酵時間が必要だと考えられている。それにも関わらず、キチナーゼは、ヒトを含む動物のから単離されている[9]。キチナーゼ活性はヒトの血液[10][11][11]や恐らくは軟骨でも検出できる[12]。植物のキチナーゼは、病原性への抵抗と関わっている[13][14]

医療上の重要性

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ヒトのキチナーゼは、アレルギーと関わっており、気管支喘息はキチナーゼの発現レベルの亢進と関係がある[15][16][17][18][19]

ヒトのキチナーゼは、どちらもキチンを持つイエダニカビ胞子によるアレルギーと寄生蠕虫の感染を結びつけている(蠕虫は、腸壁に固定するためのキチン質の口部を持っている)[20][21][22]。キチナーゼと植物のサリチル酸経路の間の関連は解明されたが、サリチル酸経路とヒトのアレルギーの間には、未解明の部分が残っている[23]

食物中の存在

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キチナーゼは、食物の中にも含まれている。これは、ラテックスフルーツ症候群の少なくとも原因の1つになっている。例えばバナナクルミキウイフルーツアボカドパパイアトマト等は、かなりの量のキチナーゼを含んでいる。その他には、ナガイモなどがある。[24]

関連項目

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出典

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  1. ^ Jolles P, Muzzarelli RAA (1999). Chitin and Chitinases. Basel: Birkhauser. ISBN 3-7643-5815-7 
  2. ^ Sami L, Pusztahelyi T, Emri T, Varecza Z, Fekete A, Grallert A, Karanyi Z, Kiss L, Pocsi I (August 2001). “Autolysis and aging of Penicillium chrysogenum cultures under carbon starvation: Chitinase production and antifungal effect of allosamidin”. The Journal of General and Applied Microbiology 47 (4): 201?211. doi:10.2323/jgam.47.201. PMID 12483620. 
  3. ^ Hunt DE, Gevers D, Vahora NM, Polz MF (January 2008). “Conservation of the Chitin Utilization Pathway in the Vibrionaceae”. Applied and Environmental Microbiology 74 (1): 44?51. doi:10.1128/AEM.01412-07. PMC 2223224. PMID 17933912. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2223224/. 
  4. ^ Xiao X, Yin X, Lin J, Sun L, You Z, Wang P, Wang F (December 2005). “Chitinase Genes in Lake Sediments of Ardley Island, Antarctica”. Applied and Environmental Microbiology 71 (12): 7904?9. doi:10.1128/AEM.71.12.7904-7909.2005. PMC 1317360. PMID 16332766. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1317360/. 
  5. ^ Salzer P, Bonanomi A, Beyer K, Vogeli-Lange R, Aeschbacher RA, Lange J, Wiemken A, Kim D, Cook DR, Boller T (July 2000). “Differential expression of eight chitinase genes in Medicago truncatula roots during mycorrhiza formation, nodulation, and pathogen infection”. Molecular Plant-Microbe Interactions : MPMI 13 (7): 763?77. doi:10.1094/MPMI.2000.13.7.763. PMID 10875337. 
  6. ^ Eurich, K; et al. (2009 Nov). “Potential role of chitinase 3-like-1 in inflammation-associated carcinogenic changes of epithelial cells.”. World J Gastroenterol 15 (42): 5249?5259. PMC 2776850. PMID 19908331. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2776850/. 
  7. ^ Akaki C, Duke GE (2005). “Apparent chitin digestibilities in the Eastern screech owl (Otus asio) and the American kestrel (Falco sparverius)”. Journal of Experimental Zoology 283 (4?5): 387?393. doi:10.1002/(SICI)1097-010X(19990301/01)283:4/5<387::AID-JEZ8>3.0.CO;2-W. 
  8. ^ Gutowska MA, Drazen JC, Robison BH (November 2004). “Digestive chitinolytic activity in marine fishes of Monterey Bay, California”. Comparative biochemistry and physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology 139 (3): 351?8. doi:10.1016/j.cbpb.2004.09.020. PMID 15556391. 
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外部リンク

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