Adenosín difosfato ribosa

Adenosín difosfato ribosa
	Outros nomes ADP ribosa; ADPR; ADP-ribosa; ADP-D-ribosa; Adenosina 5'-difosforribosa
Identificadores
Número CAS	20762-30-5
PubChem	439200
ChemSpider	388340
UNII	XV3S4KV26E
MeSH	Adenosine+Diphosphate+Ribose
ChEMBL	CHEMBL1161865
Imaxes 3D Jmol	Image 1
	SMILES O=P(O[C@H]1O[C@H]([C@H](O)[C@@H]1O)CO)(O)OP(=O)(OC[C@H]4O[C@@H](n3c2ncnc(N)c2nc3)[C@H](O)[C@@H]4O)O ;
	InChI InChI=1S/C15H23N5O14P2/c16-12-7-13(18-3-17-12)20(4-19-7)14-10(24)9(23)6(31-14)2-30-35(26,27)34-36(28,29)33-15-11(25)8(22)5(1-21)32-15/h3-6,8-11,14-15,21-25H,1-2H2,(H4,16,17,18,26,27,28,29)/p+1/t5-,6+,8-,9+,10+,11-,14+,15+/m0/s1; Key: YNCNQNWXUFCWJS-DKMYFHGXSA-O InChI=1/C15H23N5O14P2/c16-12-7-13(18-3-17-12)20(4-19-7)14-10(24)9(23)6(31-14)2-30-35(26,27)34-36(28,29)33-15-11(25)8(22)5(1-21)32-15/h3-6,8-11,14-15,21-25H,1-2H2,(H4,16,17,18,26,27,28,29)/p+1/t5-,6+,8-,9+,10+,11-,14+,15+/m0/s1; Key: YNCNQNWXUFCWJS-LKOYDKQFBH;
Propiedades
Fórmula molecular	C15H23N5O14P2
Masa molar	559,32 g mol−1
	; Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.

A adenosín difosfato ribosa (ADPR ou ADP ribosa) é un éster formado entre unha ribosa e o último fosfato do ADP (que á súa vez contén outra ribosa). O ADPR fórmao o encima poli ADP ribosa polimerase. Este encima detecta as roturas de febra simple do ADN danado, únese a elas e crea neses puntos unha cadea polimérica de ADPR, o que marca o ADN para a súa reparación; despois da reparación estas cadeas de ADPR son eliminadas.^[1] O ADPR créase tamén a partir da ADP-ribosa cíclica (ADPRc) polo encima CD38 usando o dinucleótido de nicotinamida e adenina (NAD⁺) como cofactor.^[1]

O ADPR únese e activa a canle iónica TRPM2.^[2] O ADPR é o agonista máis potente da canle TRPM2.^[3] O ADPRc tamén se une ao TPRM2 e a acción de ambas as moléculas é sinérxica, xa que cada unha das moléculas potencia a acción da outra na activación desta canle.^[4]

A toxina diftérica bloquea a síntese de proteínas por tansferencia de ADP-ribosa desde o NAD⁺ a un residuo do aminoácido especial diftamida do EEF2, que é un factor proteico necesario para a síntese de proteínas eucariota.^[5]^[6]

Notas

↑ ^1,0 ^1,1 Braidy N, Berg J, Clement J, Sachdev P (2019). "Role of Nicotinamide Adenine Dinucleotide and Related Precursors as Therapeutic Targets for Age-Related Degenerative Diseases: Rationale, Biochemistry, Pharmacokinetics, and Outcomes". Antioxidants & Redox Signaling 10 (2): 251–294. PMC 6277084. PMID 29634344. doi:10.1089/ars.2017.7269.
↑ Fonfria E, Marshall IC, Benham CD, et al. (setembro de 2004). "TRPM2 channel opening in response to oxidative stress is dependent on activation of poly(ADP-ribose) polymerase". Br. J. Pharmacol. 143 (1): 186–92. PMC 1575275. PMID 15302683. doi:10.1038/sj.bjp.0705914.
↑ Yu P, Cai X, Liang Y, Yang W (2019). "Roles of NAD + and Its Metabolites Regulated Calcium Channels in Cancer". Molecules 25 (20): 4826. PMC 7587972. PMID 33092205. doi:10.3390/molecules25204826.
↑ Lee HC (2011). "Cyclic ADP-ribose and NAADP: fraternal twin messengers for calcium signaling". Science China Life Sciences 54 (8): 699–711. PMID 21786193. doi:10.1007/s11427-011-4197-3.
↑ Bennett MJ, Eisenberg D (setembro de 1994). "Refined structure of monomeric diphtheria toxin at 2.3 A resolution". Protein Science 3 (9): 1464–75. PMC 2142954. PMID 7833808. doi:10.1002/pro.5560030912.
↑ Bell CE, Eisenberg D (xaneiro de 1996). "Crystal structure of diphtheria toxin bound to nicotinamide adenine dinucleotide". Biochemistry 35 (4): 1137–49. PMID 8573568. doi:10.1021/bi9520848.

Véxase tamén

Outros artigos

Este artigo sobre bioloxía é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.
Existen igualmente outros artigos relacionados con este tema nos que tamén podes contribuír.

[pmid29634344-1] 1,0 ^1,1 Braidy N, Berg J, Clement J, Sachdev P (2019). "Role of Nicotinamide Adenine Dinucleotide and Related Precursors as Therapeutic Targets for Age-Related Degenerative Diseases: Rationale, Biochemistry, Pharmacokinetics, and Outcomes". Antioxidants & Redox Signaling 10 (2): 251–294. PMC 6277084. PMID 29634344. doi:10.1089/ars.2017.7269.

[pmid15302683-2] Fonfria E, Marshall IC, Benham CD, et al. (setembro de 2004). "TRPM2 channel opening in response to oxidative stress is dependent on activation of poly(ADP-ribose) polymerase". Br. J. Pharmacol. 143 (1): 186–92. PMC 1575275. PMID 15302683. doi:10.1038/sj.bjp.0705914.

[pmid33092205-3] Yu P, Cai X, Liang Y, Yang W (2019). "Roles of NAD + and Its Metabolites Regulated Calcium Channels in Cancer". Molecules 25 (20): 4826. PMC 7587972. PMID 33092205. doi:10.3390/molecules25204826.

[pmid21786193-4] Lee HC (2011). "Cyclic ADP-ribose and NAADP: fraternal twin messengers for calcium signaling". Science China Life Sciences 54 (8): 699–711. PMID 21786193. doi:10.1007/s11427-011-4197-3.

[pmid7833808-5] Bennett MJ, Eisenberg D (setembro de 1994). "Refined structure of monomeric diphtheria toxin at 2.3 A resolution". Protein Science 3 (9): 1464–75. PMC 2142954. PMID 7833808. doi:10.1002/pro.5560030912.

[pmid8573568-6] Bell CE, Eisenberg D (xaneiro de 1996). "Crystal structure of diphtheria toxin bound to nicotinamide adenine dinucleotide". Biochemistry 35 (4): 1137–49. PMID 8573568. doi:10.1021/bi9520848.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]